Régulation enzymatique du métabolisme
التنظيم الإنزيمي للاستقلاب


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Métabolisme إستقلاب، أيض Metabolism

Les enzymes, catalyseurs biologiques (الإنزيمات، محفزات بيولوجية), jouent un rôle capital dans la régulation du métabolisme (Régulation enzymatique).
La régulation du métabolisme passe par la modulation des activités enzymatiques de différents types. Cinq types de régulations enzymatiques sont à considérer.

1/ Régulation à travers la modification de la cinétique d'enzymes michaeliennes .

Activité enzymatique changeant en fonction de la concentration en substrat, ..

2/ Régulation à travers les enzymes allostériques (allostérie) ( modifications non covalentes)

Activité enzymatique modulée par des effecteurs allostériques avec des modifications non covalentes et réversibles (transitions allostériques)
3/ Régulation par modification covalente de la structure enzymatique
- Activation d'un précurseur inactif par hydrolyse (ex: zymogène ou proenzyme où La conversion du zymogène en enzyme active est souvent la conséquence d'une hydrolyse partielle du zymogène)
- Modifications covalentes réversibles (ex: phosphorylation et déphosphorylation).
4/ Régulation par les isoenzymes
Formes d'une même enzyme catalysant la même réaction, mais à des vitesses différentes (paramètres Vmax et Km différents)
5/ Régulation par changement du taux de synthèse d'enzymes (turn-over)
- Action directe sur la synthèse des protéines (action au niveau du génome par induction ou répréssion)
- Actions d'hormones


Exemple de l'activation-inactivation de la glycogène phosphorylase dans la glycogénolyse


Glycogénolyse. La glycogène phosphorylase, une enzyme présente dans quelques tissus animaux (muscle, foie), catalyse l'hydrolyse du glycogène (polysaccharide de réserve) (glycogénolyse): en glucose 1 phosphate pouvant rentrer dans les réactions de la glycolyse. La glycogène phosphorylase présente deux formes dont 1/ la phosphorylase a (active) et 2/ la phosphorylase b (inactive). Les deux sous-unités phosphorylées de la phosphorylase a (active) peuvent être déphosphorylées par action d'une phosphorylase phosphatase aboutissant ainsi à la phosphorylase b, forme inactive. La réaction inverse est catalysée par la phosphorylase kinase.

Glycogène phosphorylase. Activation-inactivation

Exemple de l'activation-inactivation de la glycogène synthase (glycogène synthétase) dans la glycogénogenèse


Glycogénogenèse: L'UDP-glucose formé par le glucose 1 P auquel s'ajoute un UTP, réagit avec une molécule de Glycogène à n molécule de glucose et donne un glycogène à n + 1 molécule de glucose. Cette réaction est catalysée par la glycogène synthétase (glycogène synthase) sous forme active.


Glycogène synthétase en glycogénogenèse

Exemple de régulation par les isoenzymes. Cas de la lactate déshydrogénase (LDH)


La lactate déshydrogénase (LDH) comme la malate déshydrogénase (MDH), convertissent respectivement, le lactate et le malate en pyruvate:

lactate déshydrogénase  et MDH

Régulation du métabolisme via les isoenzymes:

Lactate déshydrogénase (LDH)

Par rapport à l'isoenzyme I1 (prépondérante dans le muscle), l'isoenzyme I5 du lapin, prépondérante dans le coeur, présente un Km plus élevé (affinité faible) pour le pyruvate et un Vmax plus faible pour la réduction de ce dernier.
Etant un muscle bien oxygéné et moins impliquant la fermentation lactique par rapport aux muscles, le coeur dispose de l'isoenzyme I5 de la LDH qui a une faible affinité pour le pyruvate. Par contre, le muscle utilisant le glucose en anaérobiose, décompose le pyruvate en lactate grâce à l'isoenzyme I1 ayant plus d'affinité pour le pyruvate.


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