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Catalyse enzymatique et Inhibiteurs réversibles. QCM



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LIENS UTILES


- Enzymologie-enzymes (exercices)
- QCM-Enzymes. Structure et fonction (bases)
- QCM Enzymes michaeliennes et enzymes allostériques
- Hexokinase
- Coenzyme Atransférase
- Amine oxydase
- Inhibiteurs. Applications
- QCM-Inhibiteurs-1
- Polyphénoloxydase. Examen S5
- Phospholipase A2. Examen


LIVRES MULTILINGUES

- Livre 'Sciences de la vie. Protéines et Enzymes', AR, Fr (+ DVD), Baaziz,2013, 306 pages, ISBN : 978-99-54-32-663-3 + DVD mis à jour 2018 + Assistance
Sciences de la vie. Protéines et Enzymes

INHIBITEURS REVERSIBLES DES ENZYMES. QCM


Les modulations des activites enzymatiques peuvent être assurées par des inhibiteurs reversibles (inhibiteur compétitif, inhibiteur incompétitif, inhibiteur mixte et inhibiteur non compétitif) qui se fixent sur les enzymes et modifient leurs comportements à travers les changements affectant les paramètres cinétiques Km et Vmax. , ...


Faire les QCM d'abord et regarder plus de détails sur les réponses ensuite.


Quiz d'associations relatif aux interactions inhibiteurs-enzymes

Déplace les étiquettes de contours et/ou de surfaces verts sur les cases correspondantes.

Inhibiteur 1 Inhibiteur compétitif
Inhibiteur 2 Inhibiteur non compétitif
Inhibieur 3 Inhibiteur mixte
Inhibiteur 4 Inhibiteur incompétitif

QCM 2


QUESTION 1. A quel type d'inhibiteur correspond l'équation de vitesse suivante [v = vitesse, [S] = concentration en substrat, [I] = concentration en inhibiteur, Ki = constante de dissociation du complexe EI]:- cocher une seule réponse -
Enzyme. Vitesse de la reaction en presence d'un  inhibiteur
(!Inhibiteur incompétitif)(Inhibiteur compétitif)(!Inhibiteur mixte)(!Inhibiteur non compétitif)

QUESTION 2. A quel type d'inhibiteur correspond l'équation de vitesse suivante [v = vitesse, [S] = concentration en substrat, [I] = concentration en inhibiteur, Ki = constante de dissociation du complexe EI]:- cocher une seule réponse -
Vmax
(!Inhibiteur incompétitif)(Inhibiteur non compétitif)(!Inhibiteur mixte)(!Inhibiteur compétitif)

QUESTION 3. A quel type d'inhibiteur correspond l'équation de vitesse suivante [v = vitesse, [S] = concentration en substrat, [I] = concentration en inhibiteur, Ki = constante de dissociation du complexe EI]:- cocher une seule réponse -
Km
(!Inhibiteur mixte)(!Inhibiteur compétitif)(Inhibiteur incompétitif)(!Inhibiteur non compétitif)

QUESTION 4. A quel type d'inhibiteur correspond l'équation de vitesse suivante [v = vitesse, [S] = concentration en substrat, [I] = concentration en inhibiteur, Ki = constante de dissociation du complexe EI]:- cocher une seule réponse -
Inhibition
(Inhibiteur mixte)(!Inhibiteur compétitif)(!Inhibiteur incompétitif)(!Inhibiteur non compétitif)


QUESTION 5.La formation uniquement de complexes binaires [ES, EI] entre l'enzyme [E], le substrat [S] et l'inhibiteur [I] n'entraine pas de changement sur la vitesse maximale de la réaction -Vmax-:- cocher une seule réponse - (Oui)(!Non)


QUESTION 6. A quel type d'inhibiteur correspond la représentation 1/v = f(1/(S)) ?. S : substrat, I : inhibiteur- cocher une seule réponse -
Inhibiteur d'enzyme
(!Inhibiteur compétitif)(!Inhibiteur incompétitif)(Inhibiteur mixte)(!Inhibiteur non compétitif)


QUESTION 7. Quels sont les inhibiteurs reversibles pouvant entraîner une diminution de l'affinité de l'enzyme pour son substrat- cocher une seule réponse - (!Inhibiteurs incompétitif et non compétitif)(Inhibiteurs compétitif et mixte.)


QUESTION 8. Quelle est la condition à remplir pour tester un inhibiteur compétitif- cocher une seule réponse - (!Concentration d'inhibiteur élevée)(!Concentration d'enzyme élevée)(Concentration de substrat faible)(!Concentration d'enzyme faible)


QUESTION 9. Pour bloquer les réactions métaboliques à produit final nocif pour un organisme vivant on peut utiliser:- cocher une seule réponse - (!Un inhibiteur compétitif de forte concentration)(Un inhibiteur compétitif de faible Ki - constante de dissociation -)


QUESTION 10. Un complexe binaire de type -EI- formé entre une enzyme -E- et un inhibiteur -I- peut être complètement dissocié par un excès de substrat- cocher une seule réponse - (Oui)(!Non)


QUESTION 11. Un complexe ternaire de type -ESI- formé entre une enzyme -E-, le substrat -S- et un inhibiteur -I- peut être complètement dissocié par un excès de substrat - cocher une seule réponse - (!Oui)(Non)


QUESTION 12.La zidovudine -azidothymidine, AZT ou ZDV- est un médicament antirétroviral, utilisé contre le SIDA -voir shéma-. Choisir l'information correcte concernant AZT- cocher une seule réponse -
Azidothymidine, AZT
(!AZT est susceptible de diminuer le paramètre Km de la transcriptase reverse pour son substrat, le désoxythymidine triphosphate -dTTP-, un désoxyribonucléotide précurseur de l'ADN.)(!AZT est susceptible de diminuer le paramètre Vmax de la transcriptase reverse pour son substrat, le désoxythymidine triphosphate -dTTP-.)(Le remplacement du groupe 3'OH du désoxyribose de la thymidine du dTTP par le groupe N3 est susceptible d'augmenter la lipophilie -hydrophobie- de AZT)(!AZT est susceptible de se fixer intimement sur la transcriptase reverse en présence d'un excès du dTTP )(!AZT ne pourrait provoquer une inhibition compétitive vis à vis du dTTP, substrat de la transcriptase reverse du rétrovirus du SIDA)


DETAILS DES REPONSES


Réponse à Q 1 : Km augmente (affinite diminue): inhibiteur competitif
Réponse à Q 2 : Vmax diminue et Km inchange: inhibiteur non competitif
Réponse à Q 3 : Vmax et Km diminuent: Inhibiteur incompetitif


Inhibiteur incompétitif. Version Ar

Réponse à Q 4 : Vmax diminue, Km varie: Inhibiteur mixte
Réponse à Q5 : Complexe binaire deplacable par exces de substrat. Pas d'effet sur Vmax
Réponse à Q6 : Inhibiteurs mixte
Réponse à Q7 : Inhibiteurs mixte et competitif
Réponse à Q8 : Concentration faible en substrat pour permettre à l'inhibiteur de se fixer
Réponse à Q9 : Inhibiteur à faible Ki = Inhibiteur intimement lié à l'enzyme
Réponse à Q10 : Excès de substrat --> Dissociation complète du complexe binaire
Réponse à Q11 : ESI, complexe ternaire non déplaçable à 100%
Réponse à Q12 : Le remplacement du groupe 3'OH du désoxyribonucléosite du dTTP par le groupe azide (N3) de AZP augmente la lipophilie (hydrophobie) de ce dernier lui permettant de franchir les membranes cellulaires, riches en lipides (caractère hydrophobe). Etant un analoque structural de la thymidine (du dTTP), AZT ne se fixe jamais sur la transcriptase reverse du rétrovirus du SIDA en présence d'un excès de substrat.

Reverse transcriptase. RNA-DNA complex


Vidéo explicative de l'action de l'AZT
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