Takween. Sciences de la vie,
Biochimie
Life Sciences, Biochemistry
علوم الحياة، بيوكيمياء
Cours -- TD -- TP
Transition Secondaire-Supérieur
إنتقال ثانوي - عالي
- Enzymologie-enzymes
(exercices)
- QCM-Enzymes. Structure et fonction
(bases)
- QCM Enzymes michaeliennes et enzymes allostériques
- Hexokinase
- Coenzyme
Atransférase
- Amine
oxydase
- Inhibiteurs.
Applications
- QCM-Inhibiteurs-1
- Polyphénoloxydase.
Examen S5
- Phospholipase A2. Examen
- Livre 'Sciences de la vie. Protéines et Enzymes',
AR, Fr (+ DVD), Baaziz,2013, 306 pages, ISBN : 978-99-54-32-663-3 + DVD
mis à jour 2018 + Assistance
Les modulations des activites enzymatiques peuvent être assurées par des inhibiteurs reversibles (inhibiteur compétitif, inhibiteur incompétitif, inhibiteur mixte et inhibiteur non compétitif) qui se fixent sur les enzymes et modifient leurs comportements à travers les changements affectant les paramètres cinétiques Km et Vmax. , ...
Faire les QCM d'abord et regarder plus de détails sur les réponses ensuite.
Déplace les étiquettes de contours et/ou de surfaces verts sur les cases correspondantes.
![]() |
Inhibiteur compétitif |
![]() |
Inhibiteur non compétitif |
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Inhibiteur mixte |
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Inhibiteur incompétitif |
QUESTION 1. A
quel type d'inhibiteur correspond l'équation de vitesse suivante
[v = vitesse, [S] = concentration en substrat, [I] = concentration en inhibiteur,
Ki = constante de dissociation du complexe EI]:- cocher une seule
réponse -
(!Inhibiteur incompétitif)(Inhibiteur
compétitif)(!Inhibiteur mixte)(!Inhibiteur
non compétitif)
QUESTION 2. A
quel type d'inhibiteur correspond l'équation de vitesse suivante
[v = vitesse, [S] = concentration en substrat, [I] = concentration en inhibiteur,
Ki = constante de dissociation du complexe EI]:- cocher une seule
réponse -
(!Inhibiteur incompétitif)(Inhibiteur
non compétitif)(!Inhibiteur mixte)(!Inhibiteur
compétitif)
QUESTION 3. A
quel type d'inhibiteur correspond l'équation de vitesse suivante
[v = vitesse, [S] = concentration en substrat, [I] = concentration en inhibiteur,
Ki = constante de dissociation du complexe EI]:- cocher une seule
réponse -
(!Inhibiteur mixte)(!Inhibiteur compétitif)(Inhibiteur
incompétitif)(!Inhibiteur non compétitif)
QUESTION 4. A
quel type d'inhibiteur correspond l'équation de vitesse suivante
[v = vitesse, [S] = concentration en substrat, [I] = concentration en inhibiteur,
Ki = constante de dissociation du complexe EI]:- cocher une seule
réponse -
(Inhibiteur mixte)(!Inhibiteur compétitif)(!Inhibiteur
incompétitif)(!Inhibiteur non compétitif)
QUESTION 5.La formation uniquement de complexes binaires [ES, EI] entre l'enzyme [E], le substrat [S] et l'inhibiteur [I] n'entraine pas de changement sur la vitesse maximale de la réaction -Vmax-:- cocher une seule réponse - (Oui)(!Non)
QUESTION 6. A
quel type d'inhibiteur correspond la représentation 1/v = f(1/(S))
?. S : substrat, I : inhibiteur- cocher une seule réponse -
(!Inhibiteur compétitif)(!Inhibiteur
incompétitif)(Inhibiteur mixte)(!Inhibiteur
non compétitif)
QUESTION 7. Quels sont les inhibiteurs reversibles pouvant entraîner une diminution de l'affinité de l'enzyme pour son substrat- cocher une seule réponse - (!Inhibiteurs incompétitif et non compétitif)(Inhibiteurs compétitif et mixte.)
QUESTION 8. Quelle est la condition à remplir pour tester un inhibiteur compétitif- cocher une seule réponse - (!Concentration d'inhibiteur élevée)(!Concentration d'enzyme élevée)(Concentration de substrat faible)(!Concentration d'enzyme faible)
QUESTION 9. Pour bloquer les réactions métaboliques à produit final nocif pour un organisme vivant on peut utiliser:- cocher une seule réponse - (!Un inhibiteur compétitif de forte concentration)(Un inhibiteur compétitif de faible Ki - constante de dissociation -)
QUESTION 10. Un complexe binaire de type -EI- formé entre une enzyme -E- et un inhibiteur -I- peut être complètement dissocié par un excès de substrat- cocher une seule réponse - (Oui)(!Non)
QUESTION 11. Un complexe ternaire de type -ESI- formé entre une enzyme -E-, le substrat -S- et un inhibiteur -I- peut être complètement dissocié par un excès de substrat - cocher une seule réponse - (!Oui)(Non)
QUESTION 12.La
zidovudine -azidothymidine, AZT ou ZDV- est un médicament antirétroviral,
utilisé contre le SIDA -voir shéma-. Choisir l'information
correcte concernant AZT- cocher une seule réponse -
(!AZT est susceptible de diminuer le paramètre Km
de la transcriptase reverse pour son substrat, le désoxythymidine
triphosphate -dTTP-, un désoxyribonucléotide précurseur
de l'ADN.)(!AZT est susceptible de diminuer le paramètre
Vmax de la transcriptase reverse pour son substrat, le désoxythymidine
triphosphate -dTTP-.)(Le remplacement du groupe 3'OH
du désoxyribose de la thymidine du dTTP par le groupe N3 est susceptible
d'augmenter la lipophilie -hydrophobie- de AZT)(!AZT
est susceptible de se fixer intimement sur la transcriptase reverse en présence
d'un excès du dTTP )(!AZT ne pourrait provoquer
une inhibition compétitive vis à vis du dTTP, substrat de
la transcriptase reverse du rétrovirus du SIDA)
Réponse
à Q 1 :
Km augmente (affinite diminue): inhibiteur competitif
Réponse à Q 2 : Vmax diminue et
Km inchange: inhibiteur non competitif
Réponse à Q 3 : Vmax et Km diminuent:
Inhibiteur incompetitif
Inhibiteur incompétitif. Version Ar
Réponse
à Q 4 :
Vmax diminue, Km varie: Inhibiteur mixte
Réponse à Q5 : Complexe binaire
deplacable par exces de substrat. Pas d'effet sur Vmax
Réponse à Q6 : Inhibiteurs mixte
Réponse à Q7 : Inhibiteurs mixte
et competitif
Réponse à Q8 : Concentration faible
en substrat pour permettre à l'inhibiteur de se fixer
Réponse à Q9 : Inhibiteur à
faible Ki = Inhibiteur intimement lié à l'enzyme
Réponse à Q10 : Excès de
substrat --> Dissociation complète du complexe binaire
Réponse à Q11 : ESI, complexe
ternaire non déplaçable à 100%
Réponse à Q12 : Le remplacement
du groupe 3'OH du désoxyribonucléosite du dTTP par le groupe
azide (N3) de AZP augmente la lipophilie (hydrophobie) de ce dernier lui permettant
de franchir les membranes cellulaires, riches en lipides (caractère
hydrophobe). Etant un analoque structural de la thymidine (du dTTP), AZT ne
se fixe jamais sur la transcriptase reverse du rétrovirus du SIDA en
présence d'un excès de substrat.
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LIVRES
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Ouvrages
(livres) multilingues pour faciliter la transition Secondaire-Supérieur
(Ar, Fr) avec DVD + QCMs, Exercices:>
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- Livre 'Structures et Métabolisme des Sucres', Baaziz, 2018(+ DVD,
400 QCM):
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du livre
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