Takween. Sciences de la vie, Biochimie
Life Sciences, Biochemistry
علوم الحياة، بيوكيمياء
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Transition Secondaire-Supérieur
إنتقال ثانوي - عالي
Les enzymes assurent la catalyse à travers un mécanisme d'action passant par le contact du substrat avec l'enzyme à travers quelques acides aminés qui constituent le 'site actif'. Dans le cas de plusieurs substrats, le mécanisme au hasard (aléatoire, الميكانزمات العشوائية في التحفيز الإنزيمي) indépendant est caractérisé par la fixation des substrats sur l'enzyme avec la même affinité.
EXERCICES ..... EXAMENS
Le substrat S1 et S2 se fixent sur l'enzyme libre (E) et l'enzyme
complexée (ES) avec la même afinité.
Avec: KS1 = KmS1 et KS2 = KmS2
Fixation
indépendante: KS1 = KmS1 et KS2 = KmS2, signifient qu'un substrat se fixe sur l'enzyme (E ou ES) avec
la même affinité. La fixation de l'un de S1 ou S2 n'influe
pas sur la fixation de l'autre (indépendance de fixation).
L'équation de vitesse est la même que celle du méanisme
au hasard fixation dépendante (en considérant les
équations KS1 = KmS1 et KS2 = KmS2).
Représentation graphique du mécanisme
aléatoire indépendant:
Les courbes 1/v = f(1/(S) ont l'allure d'un faisceau de droites faisant intersection sur l'axe des abscisses.
Type
d'inhibition par les analogues de substrats:
L'addition d'un analogue du substrat S2 (S2') entraîne
une inhibition
non compétitive vis à vis de S1.
Type d'inhibition par les produits de la réaction:
Comme pour le mécanisme aléatoire (au hasard), fixation dépendante, tous les produits sont compétitifs vis à
vis des substrats.
Remarque.
Il existe quelques cas particulier où la fixation
des substrats est aléatoire, mais la libération des produits
est ordonnée (voir figure suivante). Par exemple, l'Isocitrate Déshydrogénase
qui catalyse la réaction:
Isocitrate (S1) + NADP+ (S2) <--> CO2 (P1) + alpha-Cétoglutarate
(P2) + NADPH (P3)
D'autre part, il a été reporté pour la même
enzyme que le substrat S1 et le produit P2 peuvent s'associer avec des
complexes binaires pour donner des combinaisons ternaires improductives.
C'est une inhibition par formation de complexe abortif (dead-end inhibition).
Les kinases suivent généralement un mécanisme aléatoire
impliquant la formation d'un complexe ternaire entre l'enzyme et les deux substrats
- Mécanisme
de catalyse à plusieurs substrats. Moyens d'étude
- Mécanisme de catalyse au
hasard fixation dépendante
- Mécanisme de catalyse ping-pong
- Mécanisme de catalyse au ordonné
(séquencé)
- Enzymologie-enzymes (exercices)
- QCM-Enzymes. Structure et fonction
(bases)
- Hexokinase
- Coenzyme Atransférase
- Amine oxydase
- Inhibiteurs. Applications
- QCM-Inhibiteurs-1
- QCM-Inhibiteurs-2.
- Phospholipase, Allostérie
- Citrate synthétase, Peroxydase (Examen)
- Chélatase, Aspartate transcarbamylase. Examen
- Enzymologie. Examen 4
- Enzymologie. Examen 5
- Polyphénoloxydase.
Examen S5
- Phospholipase A2.Examen
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- VIDEO 'ENZYMES, CATALYSEURS
BIOLOGIQUES (Ar, Fr)'
- Livre 'Sciences de la vie. Protéines et Enzymes',
Baaziz 2013:
306 pages, 2013, ISBN : 978-99-54-32-663-3 + DVD mis à jour 2018
+ Assistance
- Livre 'Structures et Métabolisme des Sucres', Baaziz,
2018(+ DVD, 400 QCM):
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du livre
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