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Enzymes. Mécanismes de catalyse aléatoires (au hasard, branchés)
الميكانزمات العشوائية في التحفيز الأنزيمي

Dans le cas de plusieurs substrats, les mécanismes aléatoires de la catalyse enzymatique (الميكانزمات العشوائية في التحفيز الأنزيمي) sont caractérisés par un désordre de fixation de substrats et de libération de produits. Dans le mécanisme aléatoire (au hasard) dépendant, la fixation se fait au hasard avec formation d'un complexe ternaire. Les substrats ont des affinités différentes pour l'enzyme.


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Principaux types des mécanismes de catalyse des réactions à deux substrats

1. Mécanismes aléatoires ou 'Mécanismes branchés' ou 'au hasard'. Ils sont caractérisés par une fixation des substrats et une libération des produits toutes au hasard. Ils sont caractérisés par une cinétique 1/v = f(1/(S)) sous forme d'un faisceau de droites.
Les analogues de substrats peuvent exercer une inhibition mixte ou non compétitive vis à vis du substrat (non analogue) lorsqu'il 'agit respectivement d'une fixation dépendante ou indépendante. Les produits de la réaction de catalyse enzymatique sont toujours compétitifs vis à vis des substrats.
2. Mécanismes séquencés Ils sont également caractérisés par une cinétique 1/v = f(1/(S)) sous forme de faisceau de droites. Néanmoins, les analogues de substrats exercent une inhibition incompétitive vis à vis du substrat (non analogue). Le mécanisme Theorell-Chance diffère du mécanisme de catalyse enzymatique séquencé classique par les types d'inhibition exercés par les produits vis à vis des substrats.
3. Mécanisme de catalyse enzymatique de type 'Ping-Pong'. Il est connu par une cinétique 1/v = f(1/(S)) sous forme de droites parallèles. Les types d'inhibition des produits vis à vis des substrats sont similairesà ceux du mécanisme séquencé 'Theorell-Chance'.


Mécanismes de catalyse aléatoires (au hasard, branchés) des réactions enzymatiques à deux substrats
الميكانزمات العشوائية في التفاعلات الأنزيمية بمادتين أساسيتين


Les mécanismes de catalyse enzymatique au hasard (aléatoires) sont caractérisés par le désordre dans la fixation 'branchés'. Ils sont de deux types: 1/ Mécanismes au hasard dépendants (la fixation d'un substrat dépend de la fixation de l'autre substrat) et 2/ Mécanismes au hasard indépendants (la fixation d'un substrat ne dépend pas de celle de l'autre substrat)


تتميز الميكانزمات العشوائية (Mécanismes aléatoire, au hasard) في التفاعلات الأنزيمية ذات مادتين أساسيتين بارتباطات غير مرتبة بين الأنزيم و مواد الأساس. في هذا الإطار، يجب التطرق لحالتين من حيث التأثير أو عدمه لكل مادة أساس على الأخرى في ارتباطها بالأنزيم.
- في الحالة الأولى، إرتباط مادة التفاعل (S1 أو S2) مع الأنزيم يحدث تأثيرا على ارتباط مادة التفاعل المتبقية. مثلا، إذا ارتبط S1 بالأنزيم E ، فإن ارتباط S2 مع E و ES1 سيكون بألف مختلفة و نقول إن ارتباط S2 مشترط بارتباط S1. يسمى هذا الميكانزم التفاعلي ب 'ميكانزم عشوائي، ارتباط مشترط' (Mécanisme aléatoire, fixation dépendante).
- في الحالة الثانية، لا تحدث مادة التفاعل المرتبطة بلأنزيم أي تأثير على إرتباط مادة التفاعل الثانية و يسمى هذا الميكانزم التفاعلي ب 'ميكانزم عشوائي، ارتباط غيرمشترط' (Mécanisme aléatoire, fixation indépendante).


Mécanisme aléatoire dépendant


EXERCICES ..... EXAMENS
Le mécanisme de catalyse aléatoire (au hasard) dépendant est caractérisé par la fixation d'un d'un substrat sur l'enzyme E modifie l'affinité du deuxième substrat pour l'enzyme. Autrement dit, le substrat n'a pas la même affinité pour l'enzyme libre E et l'enzyme complexée ES. Sio on se place dans les conditions initiales (Etat de pré-équilibre rapide), la cinétique de la réaction pourra être résumée par:

catalyse enzymatique. Mecanisme  aléatoire dépendant

Avec: KS1 <>KmS1 et KS2 <>KmS2

Le complexe productif est ES1S2. L'étape 5 (ES1S2 <---> E + P1 + P2) est plus lente . Elle est limitante. La vitesse de la réaction globale dépend de la vitesse de cette étape: v = k+5. (ES1S2)

Fixation dépendante:
La fixation de S2 sur E déplace l'équilibre E <---> ES1 vers E. Il en résulte une augmentation de KS1 (KS1 = (E)(S1)/(ES1)) (diminution de l'affinité de l'enzyme pour S1). Donc, S2 gène la fixation de S1. D'autre part, la fixation de S2 sur ES1, cette fois, déplace l'équilibre E <---> ES1 vers ES1. Il en résulte une diminution de KS1 (augmentation de l'affinité de l'enzyme pour S1). Donc, S2 favorise, cette fois, la fixation de S1. Le même raisonnement est valable quant à l'effet de S1 sur la fixation de S2.

Relation entre les constantes KS1, KS2, KmS1 et KmS2.

(1): KS1 = (E)(S1)/(ES1) implique (ES1) = (E)(S1)/KS1 (1')
(2) : KS2 = (E)(S2)/(ES2) implique (ES2) = (E)(S2)/KS2 (2')
(3): KmS1 = (ES2)(S1)/(ES1S2); (4): KmS2 = (ES1)(S2)/(ES1S2)
(1') dans (4): KmS2 = (E)(S1)(S2)/[KS1.(ES1S2)] (4')
(2') dans (3): KmS1 = (E)(S1)(S2)/[KS2.(ES1S2)] (3')
(4') équivaut KS1.KmS2 = (E)(S1)(S2)/(ES1S2) (5) et (3') équivaut KS2.KmS1 = (E)(S1)(S2)/(ES1S2) (6)
Donc: KS1.KmS2 = KS2.KmS1

Equation de vitesse

La vitesse de la reaction globale est proportionnelle à la concentration du complexe ES1S2:
v = k+5.(ES1S2) avec (ES1S2) = (E)(S1)(S2)/[KS1.KmS2] d'après (5).
Vmax = k+5.(ET) avec (ET) = (E) + (ES1) + (ES2) + (ES1S2). doù:
v/Vmax=(ES1S2)/(ET)=[(E)(S1)(S2)/[KS1.KmS2]]/[(E)+[(E)(S1)/KS1]+[(E)(S2)/KS2]+[(E)(S1)(S2)/KS1.KmS2]]
En simplifiant par (E) et en divisant numérateur et dénominateur par :(S1)(S2)/[KS1.KmS2], on obtient:
V/Vmax = 1/[[KS1.KmS2/(S1)(S2)] + [KmS2/(S2)] + [KS1.KmS2/KS2.(S1)] + 1], sachant que KS1.KmS2 =
KS2.KmS1 on aura:

mécanisme aléatoire dépendant

sur le plan experimental, il est possible de déterminer le mécanisme de catalyse enzymatique en étudiant la vitesse de la réaction après avoir maintenue constante la concentration de l'un des substrats. Si S2 est en excès, les deux derniers termes du dénominateur s'annuleront et la vitesse deviendra indépendante de (S2): v = Vmax. 1/[1 + KmS1/(S1)] ou v = Vmax. (S1)/(S1) + KmS1. KS1 et KS2 sont des constantes de dissociation du système pour les substrats S1 et S2, respectivement. KmS1 et KmS2 sont des constantes de Michaelis du système pour les substrats S1 et S2, respectivement.

Linéarisation de l'équation de vitesse.
1/v = 1/Vmax. [1 + KmS1/(S1) + KmS2/(S2) + KS2.KmS1/(S1)(S2)]
Si on maintient (S2) constante et on fait varier (S1), 1/v = f(1/(S1) devient:
1/v
= KmS1/Vmax.(1 + KS2/(S2)).1/(S1) + 1/Vmax.(1 + KmS2/(S2)
qui est une droite de la forme y = a.x + b
avec a = KmS1/Vmax.(1 + KS2/(S2) et b = 1/Vmax.(1 + KmS2/(S2).

Représentation graphiqu du mécanisme aléatoire dépendant
L'équation ci dessus montre que la pente (a) et l'intersection avec l'axe des ordonnées (b) sont toutes fonctions de S2.

catalyse enzymatique. cinetique des mecanismes au hasard

Le même type de graphiques peut être obtenu en variant (S2) et en maintenant constante (S1).


Type d'inhibition par les analogues de substrats dans le mécanisme aléatoire dépendant.
L'addition d'un analogue de S2 (S2') entraîne une inhibition mixte exercée par S2' vis à vis de S1 (voir graphique).

mécanisme aléatoire

Type d'inhibition par les produits de la réaction pour le mécanisme éléatoire dépendant.
Pouvant se fixer sur toutes les formes d'enzyme les produits P1 et P2 exercent une inhibition compétitive vis à vis des deux substrats S1 et S2 (voir graphique).

catalyse enzymatique à deux substrat. . Effet des produits

Exemple de catalyse enzymatique utilisant le mécanisme aléatoire dépendant.

Créatine PhosphoKinase (CPK): Créatine + ATP <----> ADP + PhosphoCréatine
En général, la catalyse enzymatique des kinases suit un mécanisme aléatoire impliquant la formation d'un complexe ternaire entre l'enzyme et les deux substrats.


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