Connaître comment les enzymes assurent la catalyse renvoie à l'élucidation de leurs mécanisme d'action qui passe par le contact du substrat avec l'enzyme à travers quelques acides aminés qui constituent le 'site actif'. Dans le cas de plusieurs substrats, le mécanisme aléatoire (au hasard) indépendant est caractérisé par la fixation des substrats sur l'enzyme avec la même affinité.

Avec: KS1 = KmS1 et KS2 = KmS2

Fixation indépendante: KS1 = KmS1 et KS2 = KmS2 signifient qu'un substrat se fixe sur l'enzyme (E ou ES) avec la même affinité. La fixation de l'un de S1 ou S2 n'influe pas sur la fixation de l'autre (indépendance de fixation).
L'équation de vitesse est la même que celle du méanisme au hasard fixation dépendante (en considérant les équations KS1 = KmS1 et KS2 = KmS2).

Représentation graphique du mécanisme aléatoire indépendant
Les courbes 1/v = f(1/(S) ont l'allure d'un faisceau de droites faisant intersection sur l'axe des abscisses.

Type d'inhibition par les analogues de substrats.
L'addition d'un analogue du substrat S2 (S2') entraîne une inhibition non compétitive vis à vis de S1.

Type d'inhibition par les produits de la réaction.
Comme pour le mécanisme aléatoire (au hasard), fixation dépendante, tous les produits sont compétitifs vis à vis des substrats.

Remarque.
Il existe quelques cas particulier où la fixation des substrats est aléatoire, mais la libération des produits est ordonnée. Par exemple, l'Isocitrate Déshydrogénase qui catalyse la réaction:
Isocitrate (S1) + NADP+ (S2) <-----> CO2 (P1) + alpha-Cétoglutarate (P2) + NADPH (P3)
D'autre part, il a été reporté pour la même enzyme que le substrat S1 et le produit P2 peuvent s'associer avec des complexes binaires pour donner des combinaisons ternaires improductives. C'est une inhibition par formation de complexe abortif (dead-end inhibition).

Les kinases suivent généralement un mécanisme aléatoire impliquant la formation d'un complexe ternaire entre l'enzyme et les deux substrats.

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