Les protéines sont des macromolécules de structures constituées de chaînes d'acides aminés liés les uns aux autres grâce aux liaisons peptidiques.

On parle souvent de protéines lorsque le nombre d'acides aminés dépasse 100. On parle de peptides (oligopeptides, polypeptides) pour les molécules de moins de 100 acides aminés.

البروتينات (Protéines)

تعد البروتينات (Protéines) جزيئات كبيرة (Macromolécules) و هي عبارة عن سلسلة أو سلاسل من الأحماض الأمينية (Acides aminés) تتواصل بينها بالروابط البيبتيدية (Liaisons peptidiques). غالبا، نتكلم عن البروتين عندما يتجاوز عدد الأحماض الأمينية 100 حمضا. في حالة أقل من هذا الرقم يسمى الجزيئ بيبتيد (Peptide). كل البر وتينات تحتوي عموما على أربعة عناصر كيميائية و هي الكار بون (Carbone, C)، الهيدروجين (Hydrogène, H)، الأوكسيجين (Oxygène, O) و الأزوت (Azote, N). و بعض البروتينات تضم كذلك الكبريت (Soufre, S) أو الفوسفور (Phosphore, P) أو الإثنين. و يمثل عنصر الأزوت 16% من المكونات.

Les protéines sont des macromolécules constituées d'une ou plusieurs chaînes d'acides aminés liés les uns aux autres par des liaisons peptidiques (liaisons amides = acide + amine). Souvent, on parle de protéines lorsque le nombre d'acides aminés dépasse 100. Sinon on parle de peptides. On désigne par le mot 'polypeptides' les molécules constituées d'une dizaine à une centaine d'acides aminés. Les oligopeptides contiennent de deux à quelques dizaines d'acides aminés. Ainsi, la carnosine et l'aspartame constituent des exemples de dipeptides, car renfermant uniquement deux acides aminés. Le glucagon, hormone hyperglycémiante de 29 acides aminés (hormone peptidique), est un exemple de polypeptides.

Les protéines sont des composés constitués de plusieurs éléments chimiques dont le carbone (C), l'hydrogène (H), l'oxygène (O), l'Azote (N) et pour certaines protéines, le soufre (S) et le phosphore (P). L'azote constitue 16% de tous les constituants.

ما هي أهم أنواع البروتينات ؟

Quels sont les principaux types de protéines ?

لا يوجد حتى الآن نظام عام مناسب لتصنيف كل البروتينات. من بين التصنيفات المستعملة نجد تقسيم البروتينات إلى نوعين:

- البروتينات الكاملة المتجانسة (Holoprotéines)، تحتوي فقط على سلاسل من الأحماض الأمينية.

- البروتينات المركبة أو المختلطة (Héteroprotéines)، تضم، زيادة عن سلاسل الأحماض الأمينية، جزيئات من السكريات و تسمى البروتينات السكرية (Glycoprotéines) أو الدهنيات و تسمى البروتينات الدهنية (Lipoprotéines) أو الأحماض النووية و تسمى البروتينات النووية (Nucléoprotéines). كما يمكن وجود بروتينات أخرى تصب في هذه الخانة، مثل البروتينات المفسفرة (Phosphoprotéines) وهي البروتينات المرتبطة بحمض الفسفور و البروتينات المفلزة (Metalloprotéines) وهي البروتينات المرتبطة بالمعادن و البروتينات الملونة (Chromoprotéines) وهي البروتينات المرتبطة بزمر لونية و البروتينات الهيمية (Hémoprotéines) التي لها ارتباط بمادة الهيمين (Hémine) و هي بورفيرين حديدي (Porphyrine à fer) كالتي توجد في الخضاب الدموي أو الهيموكلوبين (Hémoglobine).

بالاعتماد على الشكل العام للبروتين، يمكن كذلك تمييز صنفين رئيسيين من البروتينات يسمى الأول البروتينات الكروية(Protéines globulaires) والثاني البروتينات الليفية (Protéines fibreuses). عكس البروتينات الليفية، تمتاز البروتينات الكروية بقابليتها للذوبان في المحاليل المائية و قدرتها على التنقل و الانتشار. الأنزيمات (enzymes) بروتينات كروية لها قدرات تحفيزية في أغلب التفاعلات البيولوجية للكائنات الحية. تعد البروتينات الليفية عناصر تركيبية و واقية لجسم الكائن الحي. كأمثلة لهذه، نجد كيراتين (kératine) الأظافر و القرون و الحوافر، إلستين (élastine) العضلات و الأوعية الدموية ثم كولجين (collagène) الأوتار.

إستنادا على الوظيفة البيولوجية للبروتين، يمكن كذلك تصنيف البروتينات إلى أنزيمات، بروتينات تركيبية، بروتينات خازنة، بروتينات ناقلة، بروتينات متقلصة، بروتينات واقية في الدم، سموم و هرمونات.

Il n'existe pas de norme généralisée concernant la classification des protéines. Ainsi, ces dernières peuvent être classées en:

- Homoprotéines: protéines homogènes, constituées uniquement de chaînes d'acides aminés protéinogènes.

- Hétéroprotéines: protéines hétérogènes, contenant en plus des chaînes d'acides aminés, d'autres composantes non protéiques, comme des molécules de sucres (glucides) dans les glycoprotéines, des lipides dans les lipoprotéines, des acides nucléiques dans les nucléoprotéines.

مما تتكون بنية البروتينات (Structure des protéines) ؟

بنية البروتينات تنقسم إلى 4 بنيات أساسية، منها البنية الأولية (Structure primaire)، البنية الثنائية (Structure secondaire)، البنية الثلاثية (Structure tertiaire) و البنية الرباعية (Structure quaternaire).

تنتج البنية الأولية (Structure primaire) للبروتين عن ترتيب الأحماض الأمينية الذي يطبع كل بروتين و هو مرهون بالمورثات المناسبة الموجودة داخل الحمض النووي الريبوزي ناقص الأوكسيجين (ADN). معرفة جميع الأحماض الأمينية المكونة لبروتين ما تتطلب حلمأته الكلية و القيام بتجارب دقيقة لمعرفة طرفيه الأميني و الكاربوكسيلي.

إعتبارا للروابط التي يمكنها أن تحدث بين مجموعات R لأحماض أمينية مبتعدة في بروتين ما، تنتج بنيات مختلفة أخرى تغير شكل البروتين داخل أبعاد أخرى تتجلى في البنيات الثانوية و الثلاثية و الرباعية.

تتكون البنية الثانوية للبروتين (Structure secondaire) بالتفاف السلاسل الببتيدية على بعضها في شكلحلزونات أو لوالب ألفا (Hélice alpha, a) وصفائح بيتا (Feuillets beta, b). تلعب روابط الهدروجين (Liaisons hydrogène) دورا هاما في تكوين البنية الثانوية للبروتين. كمثل لبروتينات بلوالب ألفا، نذكر هرمون الأنسولين (Insuline) الذي يستعمل في معالجة مرض السكري (Diabète) و يعد أول بروتين يصنع بالبيوتكنولوجيات الحديثة سنة 1979 و يتاجر فيه سنة 1982 (انظر الفقرة المتعلقة بالهندسة الوراثية). يتكون الأنسولين الناضج من سلسلتين بيبتيدية، سلسلة A (21 حمض أميني) و سلسلة B (30 حمض أميني) تظهر كل واحدة لوالب ألفا. زيادة عن روابط الهيدروجين، يحتوي الأنسولين على 3 قناطر كبريتية (2 بين السلسلتين و واحدة ذاخل السلسلة A).

L'insuline est formée de deux chaînes polypeptidiques (51 acides aminés au total). La chaîne A (21 acides aminés) et la chaîne B (30 acides aminés) et reliées entre elles par 2 ponts disulfures et 1 pont disulfure intrachaîne dans la chaîne A (voir structure 3D de l'insuline).

تتكون البنية الثلاثية للبروتين (Structure tertiaire) من اجتماع البنى الثانوية للبروتين (لوالب ألفا وصفائح بيتا) بوساطة قوى فيزيائية غير تكافؤية لتعطي الشكل النهائي و الوظيفي للبروتين. تلعب الروابط التساهمية (من خلال الجسور -S-S-) و الروابط الإيونية (بين الأحماض الأمينية القاعدية و الأحماض الأمينية الحمضية) و الروابط الهيدروفوبية دورا هاما في تشكيل البنية الثلاثية للبروتين. هناك قاعدة مهمة يتبعها البروتين في المحافظة على بنيته الوظيفية تتعلق بتموقع الأحماض الأمينية المحبة للماء (acides aminés hydrophiles) على سطخ البروتين و إخفاء الأحماض الأمينية النافرة للماء (acides aminés hydrophobes) داخله.

تعد البنية الثلاثية للبروتين بنية ثلاثية البعد (Structure tridimensionnelle, structure 3D)، تلعب دورا رئيسيا في وظيفة البروتين. كمثل لهذا نذكر تشكيل الموقع النشيط (Site actif) للأنزيمات من خلال التقارب الثلاثي البعد لبعض الأحماض الأمينية (البعيدة في ترتيبها داخل البنية الأولية). يعد الموقع النشيط منطقة ضرورية للتحفيز الأنزيمي، إذ يمكن من ارتباط مادة التفاعل (Substrat) بالأنزيم قبل أن تحولها إلى نواتج (Produits). المزيد من المعلومات متوفر بالفقرة المتعلقة بالأنزيمات.

تتشكل البنية الرباعية للبروتين (Structure quaternaire) باتحاد وحدات بروتينية صغيرة (Sous-unités protéiques) لتؤدي وظيفة معينة. كمثل للبروتينات ذات بنية رباعية، نذكر الهيموكلوبين (Hémoglobine) و الذي يتكون من 4 وحدات صغيرة من نوعي ألفا (Alpha, a) و بيتا (Béta, b) بنسبة 2 ألفا-2 بيتا (a2-b2).

كمثل آخر سبق تناوله في فقرة البنية الثنائية للبروتينات، نذكر هرمون الأنسولين الذي يتكون من سلسلتين بيبتيدية، سلسلة A و سلسلة B (51 حمض أميني في المجموع).

البنية البروتينية (البنيات الثلاثية و الرباعية، على الخصوص) غير ثابتة بل تتغير في البروتينات لتأدية وظائفها المختلفة ولتحقيق هذا التغيير البنيوي يحدث تغير في ارتباطات البنيات الثلاثية والرباعية، لذلك تسمى هذه البنيات بالتشكيلات (Conformations) وما يحدث لها من تغيرات بالتغيرات التشكيلية (Changements conformationnels).

يلعب الكمبيوتر دورا هاما في معاينة بنيات البروتينات في البعد الثالث. تعطي الفقرة المتعلقة بمعاينة الجزيئات بواسطة برنامج Rastop، توضيحات أكثر في هذا المجال


Accueil --- Préambule --- Cellule --- Biochimie-Matériaux --- Protéines --- Protéomique --- Enzymes --- Biologie-moleculaire & Génie génétique --- Visualisation-moléculaire-JMOL-Rastop --- Biotechnologies-applications --- Techniques --- Techniques-videos --- QCM-Exercices-Examens-Concours --- Liens-utiles --- Transition secondaire-supérieur -- Etudiants-Etudes --- Annonces ---Takween supports --- Newsletter --- E-books --- Contact
Protéines. Structures
Les protéines sont des macromolécules de structures constituées de chaînes d'acides aminés liés les uns aux autres grâce aux liaisons peptidiques. On parle souvent de protéines lorsque le nombre d'acides aminés dépasse 100. On parle de peptides (oligopeptides, polypeptides) pour les molécules de moins de 100 acides aminés. البروتينات (Protéines) تعد البروتينات (Protéines) جزيئات كبيرة (Macromolécules) و هي عبارة عن سلسلة أو سلاسل من الأحماض الأمينية (Acides aminés) تتواصل بينها بالروابط البيبتيدية (Liaisons peptidiques). غالبا، نتكلم عن البروتين عندما يتجاوز عدد الأحماض الأمينية 100 حمضا. في حالة أقل من هذا الرقم يسمى الجزيئ بيبتيد (Peptide). كل البر وتينات تحتوي عموما على أربعة عناصر كيميائية و هي الكار بون (Carbone, C)، الهيدروجين (Hydrogène, H)، الأوكسيجين (Oxygène, O) و الأزوت (Azote, N). و بعض البروتينات تضم كذلك الكبريت (Soufre, S) أو الفوسفور (Phosphore, P) أو الإثنين. و يمثل عنصر الأزوت 16% من المكونات. Les protéines sont des macromolécules constituées d'une ou plusieurs chaînes d'acides aminés liés les uns aux autres par des liaisons peptidiques (liaisons amides = acide + amine). Souvent, on parle de protéines lorsque le nombre d'acides aminés dépasse 100. Sinon on parle de peptides. On désigne par le mot 'polypeptides' les molécules constituées d'une dizaine à une centaine d'acides aminés. Les oligopeptides contiennent de deux à quelques dizaines d'acides aminés. Ainsi, la carnosine et l'aspartame constituent des exemples de dipeptides, car renfermant uniquement deux acides aminés. Le glucagon, hormone hyperglycémiante de 29 acides aminés (hormone peptidique), est un exemple de polypeptides. Les protéines sont des composés constitués de plusieurs éléments chimiques dont le carbone (C), l'hydrogène (H), l'oxygène (O), l'Azote (N) et pour certaines protéines, le soufre (S) et le phosphore (P). L'azote constitue 16% de tous les constituants. ما هي أهم أنواع البروتينات ؟ Quels sont les principaux types de protéines ? لا يوجد حتى الآن نظام عام مناسب لتصنيف كل البروتينات. من بين التصنيفات المستعملة نجد تقسيم البروتينات إلى نوعين: - البروتينات الكاملة المتجانسة (Holoprotéines)، تحتوي فقط على سلاسل من الأحماض الأمينية. - البروتينات المركبة أو المختلطة (Héteroprotéines)، تضم، زيادة عن سلاسل الأحماض الأمينية، جزيئات من السكريات و تسمى البروتينات السكرية (Glycoprotéines) أو الدهنيات و تسمى البروتينات الدهنية (Lipoprotéines) أو الأحماض النووية و تسمى البروتينات النووية (Nucléoprotéines). كما يمكن وجود بروتينات أخرى تصب في هذه الخانة، مثل البروتينات المفسفرة (Phosphoprotéines) وهي البروتينات المرتبطة بحمض الفسفور و البروتينات المفلزة (Metalloprotéines) وهي البروتينات المرتبطة بالمعادن و البروتينات الملونة (Chromoprotéines) وهي البروتينات المرتبطة بزمر لونية و البروتينات الهيمية (Hémoprotéines) التي لها ارتباط بمادة الهيمين (Hémine) و هي بورفيرين حديدي (Porphyrine à fer) كالتي توجد في الخضاب الدموي أو الهيموكلوبين (Hémoglobine). بالاعتماد على الشكل العام للبروتين، يمكن كذلك تمييز صنفين رئيسيين من البروتينات يسمى الأول البروتينات الكروية(Protéines globulaires) والثاني البروتينات الليفية (Protéines fibreuses). عكس البروتينات الليفية، تمتاز البروتينات الكروية بقابليتها للذوبان في المحاليل المائية و قدرتها على التنقل و الانتشار. الأنزيمات (enzymes) بروتينات كروية لها قدرات تحفيزية في أغلب التفاعلات البيولوجية للكائنات الحية. تعد البروتينات الليفية عناصر تركيبية و واقية لجسم الكائن الحي. كأمثلة لهذه، نجد كيراتين (kératine) الأظافر و القرون و الحوافر، إلستين (élastine) العضلات و الأوعية الدموية ثم كولجين (collagène) الأوتار. إستنادا على الوظيفة البيولوجية للبروتين، يمكن كذلك تصنيف البروتينات إلى أنزيمات، بروتينات تركيبية، بروتينات خازنة، بروتينات ناقلة، بروتينات متقلصة، بروتينات واقية في الدم، سموم و هرمونات. Il n'existe pas de norme généralisée concernant la classification des protéines. Ainsi, ces dernières peuvent être classées en: - Homoprotéines: protéines homogènes, constituées uniquement de chaînes d'acides aminés protéinogènes. - Hétéroprotéines: protéines hétérogènes, contenant en plus des chaînes d'acides aminés, d'autres composantes non protéiques, comme des molécules de sucres (glucides) dans les glycoprotéines, des lipides dans les lipoprotéines, des acides nucléiques dans les nucléoprotéines. مما تتكون بنية البروتينات (Structure des protéines) ؟ بنية البروتينات تنقسم إلى 4 بنيات أساسية، منها البنية الأولية (Structure primaire)، البنية الثنائية (Structure secondaire)، البنية الثلاثية (Structure tertiaire) و البنية الرباعية (Structure quaternaire). البنية الأولية للبروتين (Structure primaire). تنتج البنية الأولية (Structure primaire) للبروتين عن ترتيب الأحماض الأمينية الذي يطبع كل بروتين و هو مرهون بالمورثات المناسبة الموجودة داخل الحمض النووي الريبوزي ناقص الأوكسيجين (ADN). معرفة جميع الأحماض الأمينية المكونة لبروتين ما تتطلب حلمأته الكلية و القيام بتجارب دقيقة لمعرفة طرفيه الأميني و الكاربوكسيلي. إعتبارا للروابط التي يمكنها أن تحدث بين مجموعات R لأحماض أمينية مبتعدة في بروتين ما، تنتج بنيات مختلفة أخرى تغير شكل البروتين داخل أبعاد أخرى تتجلى في البنيات الثانوية و الثلاثية و الرباعية. البنية الثانوية للبروتين (Structure secondaire). تتكون البنية الثانوية للبروتين (Structure secondaire) بالتفاف السلاسل الببتيدية على بعضها في شكلحلزونات أو لوالب ألفا (Hélice alpha, a) وصفائح بيتا (Feuillets beta, b). تلعب روابط الهدروجين (Liaisons hydrogène) دورا هاما في تكوين البنية الثانوية للبروتين. كمثل لبروتينات بلوالب ألفا، نذكر هرمون الأنسولين (Insuline) الذي يستعمل في معالجة مرض السكري (Diabète) و يعد أول بروتين يصنع بالبيوتكنولوجيات الحديثة سنة 1979 و يتاجر فيه سنة 1982 (انظر الفقرة المتعلقة بالهندسة الوراثية). يتكون الأنسولين الناضج من سلسلتين بيبتيدية، سلسلة A (21 حمض أميني) و سلسلة B (30 حمض أميني) تظهر كل واحدة لوالب ألفا. زيادة عن روابط الهيدروجين، يحتوي الأنسولين على 3 قناطر كبريتية (2 بين السلسلتين و واحدة ذاخل السلسلة A). L'insuline est formée de deux chaînes polypeptidiques (51 acides aminés au total). La chaîne A (21 acides aminés) et la chaîne B (30 acides aminés) et reliées entre elles par 2 ponts disulfures et 1 pont disulfure intrachaîne dans la chaîne A (voir structure 3D de l'insuline). البنية الثلاثية للبروتين (Structure tertiaire). تتكون البنية الثلاثية للبروتين (Structure tertiaire) من اجتماع البنى الثانوية للبروتين (لوالب ألفا وصفائح بيتا) بوساطة قوى فيزيائية غير تكافؤية لتعطي الشكل النهائي و الوظيفي للبروتين. تلعب الروابط التساهمية (من خلال الجسور -S-S-) و الروابط الإيونية (بين الأحماض الأمينية القاعدية و الأحماض الأمينية الحمضية) و الروابط الهيدروفوبية دورا هاما في تشكيل البنية الثلاثية للبروتين. هناك قاعدة مهمة يتبعها البروتين في المحافظة على بنيته الوظيفية تتعلق بتموقع الأحماض الأمينية المحبة للماء (acides aminés hydrophiles) على سطخ البروتين و إخفاء الأحماض الأمينية النافرة للماء (acides aminés hydrophobes) داخله. تعد البنية الثلاثية للبروتين بنية ثلاثية البعد (Structure tridimensionnelle, structure 3D)، تلعب دورا رئيسيا في وظيفة البروتين. كمثل لهذا نذكر تشكيل الموقع النشيط (Site actif) للأنزيمات من خلال التقارب الثلاثي البعد لبعض الأحماض الأمينية (البعيدة في ترتيبها داخل البنية الأولية). يعد الموقع النشيط منطقة ضرورية للتحفيز الأنزيمي، إذ يمكن من ارتباط مادة التفاعل (Substrat) بالأنزيم قبل أن تحولها إلى نواتج (Produits). المزيد من المعلومات متوفر بالفقرة المتعلقة بالأنزيمات. البنية الرباعية للبروتين (Structure quaternaire). تتشكل البنية الرباعية للبروتين (Structure quaternaire) باتحاد وحدات بروتينية صغيرة (Sous-unités protéiques) لتؤدي وظيفة معينة. كمثل للبروتينات ذات بنية رباعية، نذكر الهيموكلوبين (Hémoglobine) و الذي يتكون من 4 وحدات صغيرة من نوعي ألفا (Alpha, a) و بيتا (Béta, b) بنسبة 2 ألفا-2 بيتا (a2-b2). كمثل آخر سبق تناوله في فقرة البنية الثنائية للبروتينات، نذكر هرمون الأنسولين الذي يتكون من سلسلتين بيبتيدية، سلسلة A و سلسلة B (51 حمض أميني في المجموع). البنية البروتينية (البنيات الثلاثية و الرباعية، على الخصوص) غير ثابتة بل تتغير في البروتينات لتأدية وظائفها المختلفة ولتحقيق هذا التغيير البنيوي يحدث تغير في ارتباطات البنيات الثلاثية والرباعية، لذلك تسمى هذه البنيات بالتشكيلات (Conformations) وما يحدث لها من تغيرات بالتغيرات التشكيلية (Changements conformationnels). يلعب الكمبيوتر دورا هاما في معاينة بنيات البروتينات في البعد الثالث. تعطي الفقرة المتعلقة بمعاينة الجزيئات بواسطة برنامج Rastop، توضيحات أكثر في هذا المجال Détails (Ar) dans Livre + CD 'Sciences Naturelles-Biochimie'	- Acides aminés en 3D - Transcription - Traduction du mRNA en protéines - QCM-protéines 1 - QCM-protéines 2 Protéines. Contrôle type S3 - Structure des protéines. Exercices et examens
-
acides aminés et protéines