Enzymes. Mécanismes de catalyse ordonnés (séquencés)
الميكانزمات المرتبة في التفاعلات الأنزيمية بمادتين أساسيتين


Dans les réactions enzymatiques à deux substrats, le mécanisme séquencé ou ordonné (الميكانزمات المرتبة) est caractérisé par un substrat directeur qui guide l'action des enzymes
Dans le mécanismes de catalyse ordonnés (séquencés) un substrat (S1) se fixe obligatoirement au stade initial. le substrat suivant (S2) ne peut se fixer que secondairement donnant naissance au complexe productif ternaire (ES1S2).
Mécanisme séquencé:.... EXERCICES ... EXAMENS ..
La représentation de Cleland du mécanisme séquencé est caractérisée par un ordre dans la fixation des substrat et la libération des produits (voir figure).

mécanisme sequencé

Le premier substrat (S1) est appelé 'substrat directeur'. S2 ne présente de l'affinité que pour ES1.


الميكانزمات المرتبة (Mécanismes ordonnés) في التفاعلات الأنزيمية بمادتين أساسيتين.
تتميز الميكانزمات المرتبة عن الميكانزمات العشوائية بضرورة   تفاعل الأنزيم في أول مرحلة مع مادة أساس معينة تسمى مادة التفاعل الموجهة (Substrat directeur)، بعدها يأتي ارتباط المادة الثانية التي تتعرف فقط على الأنزيم في شكله المعقد مع مادة التفاعل الموجهة


Equation de vitesse du mécanisme séquencé

enzymes. Mécanisme séquencé

L'établissement de l'équation de vitesse aboutit à l'expression suivante:

avec Vmax = k5.(ET), K1= k5/k1, KS1 = k2/k1 (= constante de dissociation de ES1), KmS2 = (k5 + k4)/k3 (= Constante de Michaelis pour S2)

Représentation graphique du mécanisme séquencé.

mécanisme séquencé. Cinétique

Type d'inhibition par les analogues de substrats du mécanisme séquencé

Un analogue du substrat S2 (S2') ne se fixant pas comme S1 sur l'enzyme libre E entraîne une inhibition incompétitivevis à vis de S1.

inhibition par les analogues de substrats

Type d'inhibition par les produits de la Réaction pour le mécanisme séquencé
Inhibition par les produits P1 et P2
P1 se comporte comme inhibiteur non compétitif ou mixte vis à vis des deux substrats (S1 et S2).
P2 est compétitif vis à vis de S1 et non compétitif ou mixte vis à vis de S2.

mécanisme séquencé

Exemple de mécanisme séquencé.
Les déshydrogénases réponent en général à ce type de catalyse. Ces enzymes catalysent le transfert d'atomes d'hydrogène d'un composé à un autre. L'alcool déshydrogénase (ADH) en est un exemple (Ethanol + NAD+ <---> Aldéhyde + NADH, H+). NAD+, se fixant le premier sur l'enzyme est ici un substrat directeur. Le dernier produit est le NADH, H+.



Partager cette information sur les réseaux sociaux تبادل المعلومة عبر المواقع الإجتماعية
facebook Twitter Linkedin

Mécanismes Theorell-Chance

...> EXERCICES...> EXAMENS
Une variante du mécanisme séquencé qui rend compte des propriétés cinétiques de certaines enzymes a été décrite par Theorell et Chance. Elle correspond au cas où le complexe ternaire ES1S2 est limitant et sa transformation est très rapide. Etant plus consommé que construit, le taux du complexe ternaire devient négligeable (impression d'un mécanisme contenant que des comlexes binaires). La représentation de Cleland du mécanisme Theorell-Chance est la suivante:

Mécanisheorell-Chanceme T

L'expression cinétique du mécanisme Theorell-Chance est identique à celle du mécanisme séquencé. Cependant, elle en diffère par le type d'inhibition par les produits. En effet, dans mécanisme Theorell-Chance P1 devient inhibiteur compétitif vis à vis de S2 (au lieu qu'il soit non compétitif ou mixte comme dans le cas du mécanisme séquencé)..


LIENS UTILES

- Mécanisme de catalyse à plusieurs substrats. Moyens d'étude
- Mécanisme de catalyse ping-pong
- Mécanisme de catalyse au hasard fixation indépendante
- Mécanisme de catalyse au hasard fixation dépendante
- Enzymologie-enzymes (exercices)
- QCM-Enzymes. Structure et fonction (bases)
- Hexokinase
- Coenzyme Atransférase
- Amine oxydase
- Inhibiteurs. Applications
- QCM-Inhibiteurs-1
- QCM-Inhibiteurs-2.
- Phospholipase, Allostérie
- Citrate synthétase, Peroxydase (Examen)
- Chélatase, Aspartate transcarbamylase. Examen
- Enzymologie. Examen 4
- Enzymologie. Examen 5
- Polyphénoloxydase. Examen S5
- Phospholipase A2.Examen


Retour à: ENZYMES. CATALYSEURS BIOLOGIQUES

Ouvrages de la préparation de la transition Secondaire-Supérieur


sucres
Livre 'Structures et Métabolisme des sucres', M. Baaziz, 2018, 360 pages, 2018, ISBN : 978-9920-35-345-8 + DVD mis à jour + Assistance.
- Affiche
- Présentation du livre
livre 'Sciences de la vie. Protéines et Enzymes', Baaziz 2013, 306 pages, ISBN : 978-99-54-32-663-3
+ DVD mis à jour + Assistance
Sciences de la vie. Protéines et Enzymes

- livre 'Glossaire trilingue des sciences de la vie', Baaziz 2014 (+ DVD)

- من علوم الحياة إلى البيوكيمياء
Des Sciences de la vie au Lycée à la Biochimie à l'Université


- تحميل ملفات في مواضيع البيوكيمياء
Téléchargement de fichiers en Biochimie

Matériaux biochimiques


Actions takween pour la promotion de la culture scientifique et la réussite de la transition Lycée-Université
تكوين. دعم الثقافة العلمية و مواكبة الانتقال من الثانوية إلى الجامعة

Afin de pouvoir continuer à servir les visiteurs, soutenez nos actions sur le site takween en faisant acquisition des ouvrages et supports pédagogiques desitinés à améliorer l'enseignement et la recherche scientfique en Biochimie.

Livres biochimie, sciences vie

Adresse

Faculty of Sciences, Cadi Ayyad University
Marrakech, 40000, Morocco

FORMULAIRE POUR CONTACT

Email: baaziz@uca.ac.ma
Phone: 212524434649 (post 513)
Fax: 212524434669
About takween.com

Enzymes. Mécanisme séquencé الميكانزمات المرتبة