Evaluation de l'activité enzymatique des Enzymes michaeliennes et des enzymes allostériques (notions de Km et Vmax). QCM
تقييم النشاط الإنزيمي لإنزيمات ميكايليس و إنزيمات الموقع الآخر - إنزيمات ألوستيرية

QUESTION 1. Choisir l'information correcte concernant les enzymes
(!Elles augmentent la variation d'enthalpie libre de réaction.)(!Elles diminuent la variation d'enthalpie libre de réaction)(Elles abaissent l'énergie d'activation des réactions)(!Elles augmentent l'énergie d'activation des réactions)(!Elles déplacent l'équilibre car la réaction est irréversible)

QUESTION 2.Choisir l'information correcte concernant l'activité d'une enzyme ( Réponse 2. Détail.)
(!L'activité spécifique moléculaire augmente avec le degré de pureté d'une préparation d'enzyme)(!L'ctivité spécifique est exprimée en U/mole d'enzyme)(!Une unité internationale - UI - est la quantité d'enzyme capable de catalyser la transformation d'une mole de substrat en une seconde)(!Une unité internationale - UI - est la quantité d'enzyme capable de catalyser la transformation d'une micromole de substrat en une seconde)(Dans une réaction dont le k catalytique - kcat - est 100 s-1, une mole d'enzyme transforme 100 moles de substrat par seconde.)

QUESTION 3. Choisir l'information fausse Concernant la réaction (considérée dans le sens de la flèche) : Dihydroxyacétone-phosphate --> Glycerol 3-phosphate (Réponse 3. Détail.)
(!Dans l'organisme, la réaction se déroule dans le cytosol)(!L'enzyme est une déshydrogénase qui utilise le NADH comme cofacteur)(!On peut suivre l'avancement de la réaction par spectrométrie à 340 nm)(On peut suivre la disparition du substrat par spectrométrie à 260 nm)

QUESTION 4. Une enzyme a été purifiée à partir d'un homogénat contenant 5000 UI et 200 mg de protéine. L'enzyme purifiée contient 500 UI et 1 mg de protéine. On peut en déduire (cocher une seule réponse juste)(Réponse 4. Détail.)
(L'activité spécifique a été multipliée par 20)(!Le rendement de purification est de 20 %)(!L'activité spécifique a été multipliée par 200)(!L'activité spécifique a été multipliée par 10)

QUESTION 5. Choisir l'information fausse concernant la cinétique [P] = f(t) des enzymes michaéliennes (cocher une seule réponse) (Réponse 5. Détail.)
(Le plateau correspond à la vitesse maximale)(!Le plateau correspond à l'épuisement du substrat)(!La phase stationnaire correspond à la période pendant laquelle [ES] est constante)(!La phase stationnaire coïncide avec l'absence de substrat libre - non complexé avec l'enzyme -)

QUESTION 6. Choisir l'information correcte concernant les enzymes michaeliennes: (cocher une seule réponse) (Réponse 6. Détail.)(!Km correspond à la vitesse de la réaction quand la moitié du substrat a été transformée en produit)(!Km dépend de la concentration en enzyme)(Km est spécifique de l'enzyme pour un substrat donné)(!Km augmente quand la concentration de substrat diminue)

QUESTION 7. Choisir l'information correcte concernant l'allostérie et les enzymes allostériques (cocher une seule réponse) (Réponse 7. Détail.)(!Elles ont un nombre pair de protomères)(!Elles n'ont pas besoin de cofacteurs, car utilisant des effecteurs allostériques)(L'allostérie ne concerne pas que les enzymes et implique une structure quaternaire)(!Elles ne suivent pas une cinétique michaellienne une fois le site allostérique est détruit)

QUESTION 8. Soit une enzyme E qui catalyse la transformation d'un substrat avec un Km pécis et une vitesse maximale = 100 (unités arbitraires). Choisir l'information fausse parmi les propositions suivantes (cocher une seule réponse)(Réponse 8. Détail.)
(Quand [S] = 2 KM, la vitesse de la réaction est égale à 100)(!Quand [S] = 10 KM, la vitesse de la réaction est égale à 100)(!Quand [S] = KM, la vitesse de la réaction est égale à 50)(!Quand [S] = KM/3, la vitesse de la réaction est égale à 25)

QUESTION 9. Choisir l'information fausse relative concernant les enzymes allostériques (cocher une seule réponse) (Réponse 9. Détail.)
(!La courbe v = f[S] est une sigmoïde)(Un inhibiteur allostérique est un analogue du substrat)(!La courbe v = f[S] est une hyperbole quand l'enzyme est entièrement sousforme R)

QUESTION 10. Choisir l'information fausse concernant la lactate déshydrogénase -LDH - (voir figure ci dessous). Les LDH-1 (isoenzyme prépondérante dans le muscle) et LDH-5 (isoenzyme prépondérante dans le coeur) sont deux isoformes de la LDH dont les caractéristiques sont résumées dans le tableau ci-dessous
(!L'isoforme LDH-1 - muscle - est compatible avec le métabolisme du pyruvate dans le coeur)(!L'isoforme LDH-5 - coeur - est compatible avec le métabolisme du pyruvate dans le muscle squelettique)(!L'isoforme LDH-1 - muscle - catalyse la réaction préférentiellement dans le sens Lactate --> Pyruvate.)(L'isoforme LDH-1 -muscle - a moins d'affinité pour le pyruvate que l'isoforme LDH-5, alors que ce dernier favorise la formation de lactate à faible concentration de pyruvate)