Catalyse enzymatique selon Michaelis, enzymes allostériques. QCM
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QUESTION 1. Choisir l'information fausse concernant les enzymes:
(Une enzyme ne se lie qu'à un seul substrat)(!Les enzymes ne peuvent pas rendre possible une réaction endergonique)(!Une enzyme présente une spécificité absolu pour un type de réaction)(!Les enzymes sont codées par le génome)

QUESTION 2. Choisir l'information fausse
(!FAD et le PP sont des exemples de coenzymes covalents)(NADPH est un coenzyme covalent qui intervient principalement dans l'anabolisme)(!Un coenzyme stoechiométrique est lié à son apoenzyme par une liaison faible, qui se brise et se reforme à chaque fois que l'enzyme va catalyser la transformation d'un substrat en produit)(!La biotine est un coenzyme covalent)

QUESTION 3. Choisir l'information vraie
(!Pour assurer une calyse efficace, les enzymes doivent être présentes dans des quantités voisines de celles des substrats)(!La catalyse enzymatique provoque des changement sur le bilan thermodynamique de la réaction catalysée)(La catalyse enzymatique permet d'accélérer la cinétique d'une réaction en abaissant l'énergie d'activation)(!Les enzymes ne peuvent catalyser qu'une seule fois la réaction substrat -> produit sans se dégrader)

QUESTION 4. Choisir l'information fausse relative à la nicotinamide adénine dinucléotide
(!Les composés comprenant une structure quinonique absorbent spécifiquement la lumière autour de 340 nm )(!La forme NADH est la forme réduite du nicotinamide adénine dinucléotide, se présentant sous forme quinonique)(!La partie réactionnelle du NAD+ est sa structure nicotinamide)(La forme NAD+ est la forme présentant un déficit d'électron, utilisé comme cofacteur dans les réactions d'oxydations de l'anabolisme)

QUESTION 5.Choisir l'information vraie relative aux enzymes
(La vitesse initiale d'une enzyme michaelienne dépend de la concentration en enzyme et en substrat)(!L'activation des enzymes michaelienne nécessite la présence de cofacteurs)(!Les coenzymes participent à la fixation du substrat sur l'enzyme)(!Les acides aminés de contact sont localisés aux extrémités N terminalr et C terminal de la séquence protéique de l'enzyme)

QUESTION 6. Choisir l'information vraie relative à la constante de Michaelis (Km) des enzymes(! Km est une grandeur sans unité)(!Plus Km est élevé plus l'affinité de l'enzyme pour le substrat est grande)(La concentration en substrat qui permet d'atteidre la moitié de la vitesse maximale - Vmax - de la réaction représente la constante de Michaelis de l'enzyme)

QUESTION 7. Choisir l'information fausse relative aux enzymes et coenzymes(Les holoenzymes sont composées d'une partie non protéique)(!NAD+/NADH est un cofacteur stochiométrique)

QUESTION 8. Soit une enzyme - E -. Le tableau suivant indique les vitesses (expriméess en µmol/min/mg de proteines) de la réaction enzymatique en fonction de la concentration en substrat - S - mesurées en absence et en présence de 0,01 M d'un inhibiteur - I -. Choisir l'information vraie correspondant à l'action de cet inhibiteur
(!Les complexes qui peuvent se former sont : ES, EI, EIS)(!L'inhibiteur est un inhibiteur non compétitif)(!L'inhibition peut être levée en augmentant la concentration en substrat)(Ce type d'inhibition diminue la constante de dissociation du complexe ES d'un facteur [1 +[I]/Kmi] et dminue la vitesse maximale - Vmax - du même facteur)

QUESTION 9. Choisir l'information vraie relative aux enzymes allostériques
(!Les enzymes allostériques ont un nombre de protomère pair)(Certaines enzymes allostériques peuvent montrer une cinétique michaelienne en présence du substrat S)(!Les enzymes allostériques n'ont pas besoins de cofacteurs, ils utilisent des effecteurs allostériques)

QUESTION 10. Choisir l'information fausse relative aux enzymes allostériques(L'allostérie ne concerne que les enzymes, et implique une structure quaternaire)(!Les enzymes allostériques ont nécessairement un axe ou un plan de symétrie)(!Les enzymes allostériques catalysent très souvent une étape essentielle d'une voie métabolique)(!Si on détruit le site allostérique d'une enzyme - et uniquement ce site -, cette enzyme se comportera comme une enzyme classique en suivant le modèle michaelien)