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Acides aminés en tant que constituants et des protéines

دراسة في البعد الثالت للأحماض الأمينية كمكونات للبيبتيدات و البروتينات

Les acides aminés constituent les bases des protéines. Leur visualisation 3D à l'aide d'un programme, tel que JMOL, permet de se rendre compte de leur propriétés à travers leurs structures.


Sur la même page: Constituants des acides aminés --- Acides aminés apolaires --- Acides aminés polaires ---
Les acides aminés (AA) peuvent être subdivisés en AA apolaires (9 AA) et en AA polaires (11 AA). Ces derniers peuvent être des Acides amines polaires non chargés (6 AA), Acides amines polaires chargés (-) (appelés aussi AA acides) et des Acides amines polaires chargés (+) (appelés aussi AA basiques). Avant de passer à leur visualisation 3D par JMOL, nous présentons ci contre la formule chimiques et les abréviations de chaqu'un des 20 acides aminés.

Pour rappel, certains AA sont essentiels. Il faut les fournir par un apport alimentaire. Ces AA sont toute la série des AA apolaires, exceptées la Proline et l'Alanine et les AA de la serie des AA polaires basiques. Par exemple, l'Histidine se trouve dans les bananes et les raisins, entre autres. L'Arginine est rencontrée dans l'Arachide, entre autres. Les protéines jouent un grand rôle dans les échanges membranaires (PAM) et dans le métabolisme comme enzymes.


 عدد الأحماض الأمينية المولدة للبروتين عشرون. و بالإمكان تقسيمهم إلى أحماض أمينية قطبية (Acides aminés polaires) و أحماض أمينية لا قطبية (Acides amines apolaires). تتوفر خاصية القطبية (Polarité) بوجود وظيفة هيدروكسيل (OH) في بنية الحمض الأميني.

يمكن لبعض البكتيريا ك Escherichia coli أن تقوم بتخليق كل الأحماض الأمينية، انطلاقا فقط من الأملاح المعدنية و الكليكوز (Glucose) كمصدر للكاربون. لكن الإنسان و معظم الحيوانات لا يستطيعون تخليق إلا عشرة منها، لقبت ب 'الأحماض الأمينية غير الأساسية' (Acides aminés non essentiels). أما 'الأحماض الأمينية الأساسية' (Acides aminés essentiels) العشرة الباقية فيستوجب جلبها عن طريق التغذية، و هي: الفالين (Valine)، الليزين (Lysine)، اللوسين (Leucine)، التريونين (Threonine)، الفينيل ألنين (Phenylalanine)، التريبتوفان (Tryptophane)، الأرجنين (Arginine)، الإيزولوسين (Isoleucine)، الميتيونين (Methionine) و الهيستيدين (Histidine).

للتذكير، تعتبر كذلك الهستيدين و الأرجنين أحماضا أمينية شبه أساسية (Acides aminés semi-essentiels) لعدم تخليقهم عند الأطفال الرضع. في بعض الحالات، تصبح الأحماض الأمينية كليسين (Glycine)، سيستيين (Cystéine) و تيروزين (Tyrosine) ضرورية لبعض الأشخاص الغير القادرين على تخليقهم.


 

Acides aminés. Ionisation, titration

Protéines et enzymes. Structure 3D ---


Avertissement: la visualisation des molecules par JMOL nécessite l'installation de java (http://www.java.com).--- Instructions-تعليمات

Les acides aminés (acides alpha-aminés) sont formés de 3 composantes essentielles.

Alanine: Exemple d'Acides aminés

La fonction acide (-COOH), la fonction amine (-NH2) et le radical R qui change d'un acide aminé à un autre et fait ainsi, la différence entres les différents acides aminés.

Constituants d'un Acide aminé

Il faut retenir que les propriétés physico-chimiques des proteines sont dictées par leurs compositions en acides aminés. A titre d'exemples les proteines hydrophobes (qui n'aiment pas l'eau) sont riches en acides aminés à caractères hydrophobes (essentiellement les AA apolaires, A, V, L, I, M, F, W, P, G) 

بغض النظر عن البرولين(Proline) و الهيدروكسيبرولين (Hydroxyprolineتعد الأحماض الأمينية المولدة للبروتين (Acides aminés protéinogènes) جزيئات تضم ثلاثة مجموعات كيميائية، و هي الأمين (-NH2)، الكربوكسيل (-COOH) و الشق R (Radical R) الذي يختلف حسب نوع

يجب التذكير أن خصائص البروتينات مرتبطة جدا بتشكلة الأحماض الأمينية التي تكونها. مثلا، خاصية نفور الماء مرتبطة بمذى توفر البروتين عن الأحماض الأمينية الغير قطبية ك: A, V, L, I, M, F, W, P, G.

Plus d'information dans le livre



Acides aminés non polaires أحماض أمينية لا قطبية

La liste des acides aminés apolaires (non polaires) comprend 6 acides aminés esseniels, impossibles à synthétiser par notre organisme. Ils sont La valine, Leucine, Isoleucine, Méthionine, Phénylalanine et Tryptophane (voir figure ci dessous). Ces acides aminés sont dit indispensables. Seul un apport alimentaire peut les mettre à la disposition de notre organisme.

Le caractère d'hydrphobicité (attractions hydrophobes entre acides aminés apolaires) est responsable de l'édification structurale de plusieurs protéines.

Comment tester l'hydrophobicité d'une molécule définie. Déssiner la moléculer ajouter ou retrancher des groupes hydroxyl (OH) ou groupes aliphatiques ou aromatiques. Faire un test sur les liaisons chimiques et les interactions moléculaires hydrophobes.

D'autre part, l'attraction d'un substrat vers le site actif d'une enzyme est souvent guidé par des interactions hydrophobes entre des motifs structuraux du sbstrat et les radicaux libres de quelques acides aminés du site actif. Les exemples sont nombreux. On peux citer le cas du lysozyme et des peroxydases.

قارن حمض أميني لا قطبي و حمض أميني قطبي -أنظر أسفله -Comparez un acide aminé apolaire à un acide aminé polaire (ci dessous)

acides aminés apolaires


Acides aminés polaires

La liste des acides aminés polaires comprend 4 acides aminés esseniels (6 dans la liste des acides aminés apolaires) impossibles à synthétiser par notre organisme. Ils sont La Thréonine, Lysine, Arginine et Histidine (voir figure ci dessous). La composition des protéines en acides aminés polaires et non polaires est derrière leur caractère d'hydrophilie ou d'hdrophobie. Les mutations qui font remplacer un acide aminé polaire (exemple l'acide glutamique N° 6 de la chaîne béta de l'hémoglobine) par un acide aminé non polaire et hydrophobe (exemple la Valine N° 6) ont des conséquences sur la structure de la protéine. Dans le cas de l'Hémoglobine, Il se forme un 'point de collage' entre la chaîne alpha d'une autre molécule (à travers les acides aminés hydrophobes Phe85 et Leu88) et la valine 6 d'une chaîne bêta de la seconde molécule mutée. Cette liaison répétitive est responsable de la polymérisation des molécules d'HbS et de la déformation des hématies (drépanocytose) donnant l'anémie falciforme.

A qoui est due la polarité des molécules ?. Quelle technique de séparation et d'analyse exploite le critère de la polarité dans la séparation des molécules ?. Voir les technique de séparation par chromatographie.
acides aminés polaires

Instructions pour la visualisation des molécules par JMOL تعليمات الاستعمال:

JMOL. atomes. Couleurs

1. Choisir la molécule que vous voulez visualiser en la selectionnant dans les liens à droites اختر الجزيئ المراد معاينته 

2. Effectuer la ROTATION de la molécule en en pointant sur l'image et en maintenant appuyé le côté gauche de la souris tout en la faisant bouger. تحريك-دوران الجزيئ يتم بالضغط  مرتين مع استمرار الضغط  فوق الصورة مع تحريك الفأرة

3. Effectuer un ZOOM sur la molecule en maintenant enfoncée la touche shift (Î) du clavier et en tirant en avant et en arrière la sourisتقريب و إبعاد الصورة يتم بالضغط المتواصل على زر شيفت يمين لائحة المفاتح مع تحريك الفأرة

4. Pour avoir plus d'information sur la molécule, faite un clic droit par votre souris sur l'image et choisir, entre autres, le STYLE de visualisation. Ex: style -->combinaison--->bâtons.
للمعاينة تحت لوالب ألفا و صفائح بيتا، يجب إتباع نقر يمين الفأرة و اختيار -->style-->Combinaison-->Cartoon

5. Lorsque vous cliquez sur un atome de la molécule ses coordonnées (type d'atome, N°,..) s'inscrivent automatiquement sur la barre du bas de la page  عند وضع الفأرة فوق درة معينة من الجزيئ يظهر اسمها و رقمها

6. Pour savoir plus sur les commandes de visualisation tridimensionnelle des molécules du programme RASMOL s'appliquant aussi sur JMOL: visiter la page: http://www.takween.com/molecules-structure-3D/structures_preambule.html

7. Pour plus d'information sur JMOL, visiter: www.jmol.org

Javascript generated by a java program (Jmol_Web_Page_Maker) on 10 sept. 2007. Original page composed by J. Gutow 7/2006


Peptides. Structures par JMOL --- Enzymes. Structure par JMOL -- Hémoglobine par JMOL

Acides aminés