| French | English | Arabic |
| Transaminases | Transaminases | إنزيمات نقل الأمين |
Les transaminases (إنزيمات نقل الأمين) sont des aminotransférases, enzymes jouant un rôle essentiel dans le métabolisme des acides aminés.
إنزيمات نقل الأمين من نوع ALAT
يعد ALAT إنزيم خاص بالكبد، كان يسمى سابقا سابقًا TGP (أو SGPT) للإشارة إلى مصل الجلوتاميل بيروفات ترانساميناز (sérum-glutamyl-pyruvate-transaminase).
إنزيمات نقل الأمين من نوع ASAT
يوجد إنزيم ASAT (Aspartate AminoTransferase) بشكل رئيسي في الكبد والعضلات والقلب والكلى والدماغ والبنكرياس. تمت الإشارة إليه سابقًا باسم TGO (أو SGOT) والتي تعني مصل الجلوتاميل - أوكسالأسيتات - ترانسفيراز.
Le dosage des transaminases permet de détecter d'éventuelles affections (Cytolyse), notamment au niveau du foie. Les hépatocytes endommagées libèrent une quantité élevée de transaminases dans le sang.
L'Aspartate aminotransférases est un modèle pour les transaminases. Rastop permet de visualiser les composantes du site actif.
Etudiants de l'Université Cadi Ayyad, Marrakech (Maroc) travaillant sur un projet d'enzyme
Ce projet d'étude de la relation Structure-Fonction des molécules est consacré à un exemple de transaminases, l'Aspartate aminatransférase ou glutamate oxaloacétate transaminase (GOT) sous sa forme complexée au Glutarate (fichier 1CZC, disponible sur le répertoire 'Protéines data' de ce CD).
Chaque étudiant choisira la protéine qu'il désire étudier à l'aide du programme RasMol. En exploitant les connaissances de base sur la protéine, l'étudiant préparera un compte-rendu de 4-5 pages décrivant en détail la structure de la molécule. Un index contenant au moins 3-6 images RasMol peut être joint au compte-rendu. Joindre au compte-rendu une copie des informations de base sur la molécule sujet d'étude ainsi que des références bibliographiques. Les images peuvent être fourni sous format zip et envoyées par E-mail à votre Professeur. Le compte-rendu doit fournir les informations suivantes:
1/ rôle, lieux de synthèse et lieu d'activité,...).
2/ structure de la protéine (nombre de sous-unités, structure secondaire,...).
3/ interactions moléculaires importantes dans la fonction de la protéine (images RasTop à l'appui). Les interactions concernent, entre autres, les liaisons hydrogène et électrostatique et les interactions hydrophobes.
Quelques informations sur les transaminases.
Les aminotransférases (transaminases) sont des enzymes qui jouent un rôle essentiel dans le métabolisme des acides aminés.
L'Aspartate aminotransférase peut servir de modèle pour les transaminases. Elle catalyse la réaction Aspartate + 2-Oxoglutarate ----> Oxaloacétate + Glutamate. La fonction de l'enzyme dépend d'un coenzyme intimement lié à la protéine et se trouvant sous deux formes; le Pyridoxal-5'-Phosphate (PLP) et le Pyridoxamine-5'-Phosphate (PMP).
Le PLP a une fonction aldéhyde qui est remplacée par une fonction amine primaire dans le PMP. Le coenzyme est présenté sous ses deux formes libres avec une forme PLP liée à une chaîne latérale de lysine appartenant à l'enzyme. Dans ce dernier cas, la liaison entrainant le départ
d'une molécule d'eau donne naissance à une base de
Schiff. Le coenzyme se présente fréqemment sous
sa forme liée.
Le cycle catalytique est le suivant:
L-Aspartate+Enzyme<----->Oxaloacétate+Enzyme,PMP
Enzyme,PMP+2-Oxoglutarate<---->L-Glutamate+Enzyme,PLP
Le mécanisme de catalyse procède par 2 demi-réactions. Les substrats et produits se fixent un seul à la fois sur le
site actif de l'enzyme.
Les transaminases fonctionnent sous un mécanisme de catalyse de type 'Ping-Pong'.
L'aspartate aminotransférase cytosolique est un dimère constitué de 2 sous-unités identiques ((2 x 45 Kd) renfermant chacune un site actif avec une molécule de PLP liée
à Lys258. L'activité enzymatique est tributaire
de la contribution des deux sous-unités. Une sous-unité
seule n'est pas active. Chaque site actif nécessite la collaboration
des deux sous-unités à travers Arg386 sur l'une
et Arg292 sur l'autre. En s'insérant entre les deux
Arginines, le substrat entraîne le rapprochement des deux sous-unités
et déclenche un remaniement étendu qui affecte les extrémités C-terminales et les boucles mobiles. Le PLP se trouve à l'articulation de deux domaines qui bougent l'un par rapport à l'autre.
Etant attaché à l'enzyme avec une liaison covalente, Le PLP est difficile à éliminer de l'apoenzyme. A pH supérieur à 7,0 le PLP donne une coloration jaune citron à la solution enzymatique. Néanmoins, si on réalise une dialyse de l'enzyme après l'avoir incubée en présence de L-aspartate ou L-glutamate, l'enzyme perd son coenzyme sous forme de PMP libre.
Cette libération peut être repéréé en suivant le virage de la coloration de la solution enzymatique du jaune citron à l'incolore. Ceci provient du fait que l'enzyme n'a pu catalyser q'une demi-réaction. L'acide aminé ajouté à une molarité supérieure à celle de l'enzyme fait déplacer l'équilibre, entièrement, vers la conversion total du PLP en PMP
1CZC
Title: Aspartate Aminotransferase Mutant Atb17/139S/142N With Glutaric Acid
Compound: Mol_Id: 1; Molecule: Aspartate Aminotransferase; Chain:
A; Synonym: Aspat; Ec: 2.6.1.1; Engineered: Yes; Mutation: Yes
Authors: A. Okamoto, S. Oue, T. Yano, H. Kagamiyama
Exp. Method: X-ray Diffraction
Classification: Transferase
EC Number: 2.6.1.1 (Aspartate aminotransferase) Source: Escherichia coli
Primary Citation: Oue, S., Okamoto, A., Yano, T., Kagamiyama, H.:
Cocrystallization of a Mutant Aspartate Aminotransferase with a C5-
Dicarboxylic Substrate Analog: Structural Comparison with the Enzyme-C4-
Dicarboxylic Analog Complex J.Biochem. (Tokyo) 127 pp. 337 (2000).
Liste des commandes RasTop: 1
1) set backgroung white (passer à la couleur blanche)
2) select ligand (selection du PLP (PLP413) et du Glutarate
(G414))
3) color red (+ display ball & stick)
4) select G414
rappel: pour connaître les coordonnées d'un
atome, pointer dessus et lire les coordonnées dans la
fenêtre des commandes)
5) color cyan (+ display ball & stick)
5) set picking label (permet d'activer l'annotation, sorte
de 'stylo' lorsque vous pointez)
6) set picking ident (permet d'inactiver l'annotation) (+
display ball & stick), (export GIF ..got1
pour sauvegarder une image)
10) write script got1script (ceci permet d'appeler ce
script si vous perder l'image)
Rappel: si vous voulez revenir à cette image saisissez 'script got1script' dans la fenêtre des commandes
Liste des commandes RasTop: 2
7) select lys258
8) color blue (+ display ball & stick)
9) select Arg386
10) color green (+ display ball & stick)
11) select Arg292
12) color green (+ display ball & stick)
13) set picking label (permet d'activer l'annotation, sorte
de 'stylo' lorsque vous pointez)
14) set picking ident (permet d'inactiver l'annotation) (+
display ball & stick), (export GIF ..got2 pour sauvegarder
une image)
15) write script got1script (ceci permet d'appeler ce
script si vous perder l'image)
Rappel: si vous voulez revenir à cette image saisissez
'script got2 script' dans la fenêtre des commandes
16) select protein (+ display ribbons + (export GIF ..got3 (pour sauvegarder une image)
TRANSAMINASE. IMAGES GENEREES PAR RasTop
got1
got2
got3
360 pages, 2018, ISBN : 978-9920-35-345-8 + DVD mis à jour + Assistance.
306 pages, 2013, ISBN : 978-99-54-32-663-3 + DVD mis à jour 2018 + Assistance
Comment avoir ces livres ? - أين يمكن اقتناء الكتب؟
Chaine Youtube (abonnement). Vidéos multilingues
-
من علوم الحياة إلى البيوكيمياء
Des Sciences de la vie au Lycée à la Biochimie à l'Université
-
تحميل ملفات في مواضيع البيوكيمياء
Téléchargement de fichiers en Biochimie
Afin de pouvoir continuer à servir les visiteurs, soutenez nos actions sur le site takween en faisant acquisition des ouvrages et supports pédagogiques desitinés à améliorer l'enseignement et la recherche scientfique en Biochimie.
Faculty of Sciences, Cadi Ayyad University
Marrakech, 40000, Morocco
Email: baaziz@uca.ac.ma
Phone: 212524434649 (post 513)
Fax: 212524434669
About takween.com