L'actine est une protéine constituée d'un polypeptide de 375 acides aminés. Dans la cellule, elle existe sous deux formes; 1/ Actine G (Globulaire), monomérique et soluble en solution aqueuse et 2/ Actine F (Filamenteuse) qui est un polymère d'actine G.
Le monomère d'actine G est associé à un nucléotide de type ATP ou ADP et un cation divalent comme le magnésium ou le calcium. En l'absence de ces deux cofacteurs, l'actine se dénature facilement.
La polymérisation de l'actine globulaire (Actine G) en actine filamenteuse (Actine F) est précédée par la fixation de l'ATP sur l'actine (activation). Une fois les filaments sont formés, il y'a hydrolyse de l'ATP en ADP.
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Etude des liaisons دراسة الروابط
1/ Etat 'contraint' de la myosine: en absence de tout nucléotide. La myosine est intimement liée à l'actine
2/ La fixation de l'ATP sur le site de fixation des nucléotides entraîne l'ouverture du site de fixation de l'actine (sorte de bouche) situé dans la tête de myosine (modification
du site de fixation de l'actine et affaiblissement de la liaison actine-myosine, voir schéma). La fixation de l'actine sur son site au niveau de la tête de myosine entraîne une activation de l'ATPase portée par la tête de myosine. La myosine joue le rôle d'une enzyme (voir figure)
3/ L'activité ATPase de la tête de myosine libre (non liée à l'actine) hydrolyse l'ATP --> changement
conformationnel dans la tête de myosine et positionnement nouveau pour la myosine pour se fixer à nouveau sur l'actine (nouvelle position). L'actine joue le rôle d'un activateur.
4/ Départ du Pi du site des nucléotides et acquisition d'un deuxième changement conformationnel dans la tête (poussée propulsive --->) remettant la tête de myosine dans son état contraint de départ. Puisque la myosine est encore liée à l'actine, ce changement conformationnel provoque le déplacement de la myosine le long du filament d'actine. La libération de l'ADP achève le cycle.
Contraction musculaire (suite)
Détails dans le livre 'Structures et Métabolisme des sucres, M. Baaziz, 2018, avec DVD'
La
vitesse maximale (Vmax) d'hydrolyse de l'ATP par l'ATPase (E) varie
selon la typologie des fibres musculaires et semble être
4 fois plus élevée pour les fibres à contraction
rapide (fibres blanches) comparativement aux fibres lentes (fibres rouges
à oxydation lente).
Chaque ATPase calcique capte 2 ions Ca++ sur son site actif et modifie la structure tridimensionnelle. Le basculement des deux ions Ca++ (Ca++ externe, Ca++ ext) à l'intérieur du sarcoplasme (devient Ca++ interne,
Ca++ int) n'écessite l'hydrolyse d'une (1) molécule d'ATP:
| E + Ca++ext | ---> | E-Ca++ext |
| E-Ca++ext + ATP | ---> | E-Ca++ext-ADP-Pi |
| E-Ca++ext-ADP-Pi | ---> | E-Ca++int-ADP-Pi |
| E-Ca++int-ADP-Pi | ---> | E-Pi + ADP + Ca++int |
| E-Pi | ---> | E + Pi |
Le calcium libéré du réticulum sarcoplasmique se fixe sur le système troponine-tropomyosine. L'arrivée du calcium fait perdre au système troponine-tropomyosine son pouvoir inhibiteur de l'interaction directe actine-myosine. L'actine et la myosine se complexent.
LIENS UTILES
- Molécules. Structure 3D
- Actine dans Concours Médecine 2012
- Actine dans Concours Médecine 20009
- Actine et Fonction des Protéines
- Actine et contraction musculaire (concours)
- ملخص للدروس المتعلقة بدور العضلة الھیكلیة المخططة في تحویل الطاقة - Résumé des leçons relatives au rôle du muscle strié dans la conversion de l'énergie
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