EXAMEN QCM DE BIOCHIMIE STRUCTURALE (GLUCIDES, LIPIDES, ACIDES NUCLEIQUES et PROTEINES), NIVEAU S3

ACIDES NUCLEIQUES
QUESTION 17. Sachant que la Tm du poly-d-AT (65,2°C) et la Tm du poly-d-CG (102,4°C), quelle sera, dans les mêmes conditions expérimentales, la Tm de l'ADN mitochondrial humain linéarisé avec une composition en bases azotées estimée à 47,2% G+C?:
A- Tm = 82,76°C.
B- Tm = 88,51°C.
C- Tm 83,80°C.
D- Tm = 94,40°C.
E- Aucune réponse correcte proposée.
QUESTION 18. La Tm ou température de fusion d'un ADN correspond à:
A- La température à laquelle l'ADN est complétement dénaturé.
B- La température à laquelle 50% des liaisons hydrogène sont déstabilisées.
C- La température minimale qui permet la fusion totale de l'ADN.
D- La température minimale qui permet la réassociation de 50% des brins complémentaires.
E- Aucune réponse correcte proposée.

.....................................
QUESTION 20. Les sites de coupure reconnus par les endonucléases de restriction de type II sont des séquences palindromiques. Parmi les exemples ci-dessous, choisissez celui qui corespond à un palindrome nucléique:
A- 5' TTCGGCTT 3'.
B- 5' AACGGGCTT 3'.
C- 5' TCGATCGT 3'.
D- 5' TTCGCGAA 3'.
E- Aucune réponse correcte proposée.

PROTEINES
QUESTION 11. L'organisation en hélice alpha d'une chaine peptidique est due aux :
A- Interactions hydrophobes des chaines latérales des résidus aminoacides.
B- Interactions polaires des chaines latérales des résidus aminoacides.
C- Ponts disulfures qui s'établissent entre les résidus cystéines.
D- Fonctions amines secondaires des résidus prolines.
E- Liaisons hydrogènes qui s'établissent entre les groupements peptidiques.
QUESTION 12. Le tripeptide T, Glu-Val-Ala, présente les pK suivants : 3,12; 4,25 et 9,32. Dans quel intervalle de pH, la proportion de la forme zwitterion est supérieure à 50%?:
A- pH < 3,12.
B- 3,68 < pH < 4,25.
C- 4,25< pH <6,78.
D- 3,12< pH <4,25.
E- 4,25 < pH < 9,32.
QUESTION 13. Concernant le peptide T de la question 12, à quelle(s) valeur(s) de pH on a 20% du peptide sous forme T+ et 80% sous forme T+- ?:
A- pH = 2,52.
B- pH= 2,52 et pH=4,25.
C- pH= 3,72.
D- pH 4,85.
E- Aucun pH ne permet d'avoir ces pourcentages.
ENONCE pour Questions 14 et 15:
Afin de déterminer la séquence d'un peptide P, on réalise les expériences suivantes :
Exp 1: Son hydrolyse acide totale a permis d'obtenir les aminoacides suivants : Ala, Arg, Met, Ser, Glu et Val.
Exp 2 :Le traitement de P par le réactif d'Edman (PITC) permet de libérer PTH-Glu.
Exp 3: L'action de la Trypsine ne donne aucun résultat.
Exp 4:Le CNBr permet couper P en un tripeptide A et un tetrapeptide B.
Exp 5 :L'action du PITC sur le tetrapeptide B libère successivement PTH-Ala et PTH-Val.
Exp 6: La mesure de l'absorbance aux UV montre que P et B absorbent à 280 nm.
Exp 7: Le traitement de P par la chymotrypsine libère un hexapeptide et une arginine.

QUESTION 14. Que peut-on conclure de l'expérience 1 ?:
A- P est un heptapeptide.
B- P est constitué de 6 résidus au moins.
C- P est un hexapeptide.
D- P contient un résidu Trp.
E- P ne contient aucun résidu aromatique.
QUESTION 15. Parmi les séquences proposées ci-dessous, laquelle concorde avec l'ensemble de ces expériences ?:
A- Glu-Ser-Met-Ala-Val-Trp-Arg.
B- Glu-Trp-Ser Met-Ala-Val-Arg.
C- Arg-Trp-Val-Ala-Met-Ser-Glu.
D- Ala-Val-Trp-Met-Glu-Ser-Arg.
E- Glu-Trp-Val-Ala-Ser-Met-Arg.

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PATIENCE...

DETAILS DES REPONSES

La proportion de la forme zwitterion est supérieure à 50 % dans l'intervalle de pH 3,12 < pH < 4,25 (Réponse D).
 Étape 1 : Identification des groupements ionisables:
 Le tripeptide Glu-Val-Ala possède trois groupements dont les pKa sont fournis :
1/ Le groupement carboxylique terminal (alpha-COOH) de l'alanine : pKa1 = 3,12.
2/ Le groupement carboxylique latéral: (gamma-COOH) de l'acide glutamique : pKR = 4,25
.3/ Le groupement amine terminal (alpha-NH3+) de l'acide glutamique : pKa2 = 9,32
. Étape 2 : Analyse des états d'ionisation:
 Le zwitterion est la forme globalement neutre (charge nette = 0). Étudions l'évolution de la charge en fonction du pH :
 pH < 3,12 : Tous les groupements sont protonés (peptide saturé en H+). La charge est +1 (NH3+), COOH, COOH).
3,12 < pH < 4,25 : Le premier COOH se déprotone en COO-. La charge est 0 (NH3+), COOH, COO-). C'est la forme zwitterion (forme A+-).
4,25 < pH < 9,32 : Le second COOH se déprotone. La charge est -1 (NH3+, COO-, COO-) (formr A+2-).
pH > 9,32 : Le groupement NH3+ se déprotone en NH2. La charge est -2 (NH2, (COO-, COO-) (forme A2-).
Calcul de la valeur des deux pH qui encadrent la forme déterminée du perptide (ici la forme A+- et ce pH sera dans ce cas un point isoélectrique, pI):
Le point isoélectrique (pI) est le pH auquel la charge nette du tripeptide est nulle. Le pI est calculé en faisant la moyenne des pK des groupes qui encadrent la forme zwitterionique. Dans ce cas, les groupes qui encadrent la forme zwitterionique sont les deux groupes carboxyles. Le pI est calculé en utilisant la formule pI = (pK1 + pK2)/2, soit pI = 3,685.

Étape 3 : Détermination de l'intervalle de prédominance:
 Une forme moléculaire (ici la forme A+-) est majoritaire (supérieure à 50 %) lorsqu'on se situe entre les deux valeurs de pKa qui encadrent son existence. Pour le zwitterion (charge 0), ces bornes sont le premier pKa (début de la forme neutre) et le second pKa (fin de la forme neutre).
L'intervalle est donc : 3,12< pH< 4,25