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SYSTEME ENDOMEMBRANAIRE
- RAPPELS + QCMs
- QCMs de CONCOURS
- TESTS NOTES et CORRIGES

DEFINITION

Présent uniquement dans les cellules eucaryotes, Le système endoplasmique, complexe, est constitué de cavités délimitées par une membrane et qui communiquent entre elles par des canalicules et vésicules membranaires.

Il comporte le Réticulum endoplasmique (RE), l’Appareil de Golgi (AG), les Lysosomes + vésicules.

Les peroxysomes ne font pas partie du système endomembranaire, ne dérivant pas du RE ou de Golgi



Remarque: Les hématies, cellules spécialisées dans le transport de l'oxygène, ne possèdent pas de noyaux ni d'autres organites classiques comme les lysosomes

I - ORGANISATION MORPHOLOGIQUE DES COMPARTIMENTS DU SYSTEME ENDOMEMBRANAIRE

A- Le réticulum endoplasmique :

Le réticulum endoplasmique (RE) est un ensemble complexe de membranes délimitant des cavités closes ou citernes et comportant 2 faces : 1 face hyaloplasmique et 1 face luminale.
Le RE existe sous 2 formes qui correspondent à 2 aspects fonctionnels :

- le REG (réticulum endoplasmique granulaire ou rugueux) qui contient des ribosomes sur sa face hyaloplasmique et qui est en continuité avec l'enveloppe nucléaire.
- le REL (réticulum endoplasmique lisse) qui ne porte pas de ribosomes sur ses membranes et qui peut être en continuité avec le REG.

Rappel:
Processus de détoxification dans le REL:
Le processus implique généralement deux phases :

Phase I: Les enzymes du REL, notamment le cytochrome P450, modifient chimiquement les substances toxiques, souvent en y ajoutant un groupe hydroxyle (-OH). Cela rend les substances moins toxiques, mais peut parfois les rendre plus réactives et potentiellement plus dangereuses.

Phase II: Les substances modifiées en phase I sont ensuite conjuguées à d'autres molécules, ce qui les rend encore plus solubles et faciles à éliminer. Ce processus est crucial pour neutraliser les sous-produits potentiellement toxiques de la phase I.

B - L'appareil de Golgi

L'appareil de Golgi (AG) est constitué par des éléments appelés dictyosomes. Chaque élements comprend un empilement de 4 à 8 saccules aplatis en forme de disque dont les extrémités forment des ampoules élargies.

Polarité des dictyosomes :

Chaque dictyosome est polarisé et possède deux faces:

- une face "cis": en relation avec le RER, convexe.
- et une face "trans": opposée, tournée vers les grains de sécrétion, concave.
Chaque dictyosome est entouré de vésicules qui bourgeonnent à partir des saccules et transportent les substances.

Chaque dictyosome est subdivisé en trois régions fonctionnelles différentes :

- des saccules de la face cis ou face CGN (Cis Golgi Network), ou encore dite face d’entrée.
Ces saccules sont alimentés par un matériel intermédiaire avec le réticulum endoplamsique ERGIC (Endoplasmic Réticulum-Golgi intermédiate Compartiment).
- des saccules de la région médiane.
- une saccule de la face trans ou face de sortie en continuité avec un réseau de canalicules constituant le TGN (Trans Golgi Network).

- un compartiment cis, tourné du côté du REG avec lequel il établit des inter-relations par des vésicules de transition. Il correspond à la "face de formation des dictyosomes",
- un compartiment médian
- un compartiment trans, prolongé le plus souvent par de très nombreuses vésicules. Il correspond à la "face de maturation".

Au delà de la face Trans du dictyosome, on peut rencontrer le réseau trans golgien ou TGN (Trans Golgi Network). Il s'agit d'un réseau formé de saccules polymorphes et de vésicules de sécrétion.



C - Les Lysosomes

Les lysosomes sont des organites cellulaires très hétérogènes sur le plan morphologique. De taille comprise entre 0,05 et 0,5 μm dans les cellules animales, ils contiennent les enzymes digestives capables de dégrader la plupart des macromolécules biologiques. Ce sont aussi les organites cellulaires où se fait la digestion cellulaire: "véritable estomac cellulaire".
Dans les cellules végétales, cette fonction est réalisée dans le compartiment vacuolaire.

II - ROLES PHYSIOLOGIQUES DU SYSTEME ENDOMEMBRANAIRE

L'ensemble de ces compartiments assurent plusieurs fonctions:

- synthèse des protéines de sécrétion
- synthèse des lipides et des protéines des membranes.
- participation à la machinerie du métabolisme de digestion (lysosome).

Le système endomembranaire participe, également à la synthèse du glucose et au stockage et libération du Ca²⁺.

I- Le réticulum endoplasmique.

A- Biosynthèse des lipides et des glycolipides membranaires. Rôle du REL:

La synthèse des lipides a lieu essentiellement dans le réticulum endoplasmique. Les membranes du réticulum possèdent, en effet, tout l'équipement enzymatique nécessaire pour effectuer des nombreuses réactions du métabolisme des lipides.
Le réticulum endoplasmique est, dans la cellule, un véritable pourvoyeur de membranes.

1 - Biosynthèse des phospholipides:

Cette synthèse est importante puisqu'elle va permettre d'assurer le renouvellement des membranes.
La synthèse se fait par élongation et désaturation à partir d'acides gras simples présents dans le cytosol et grâce à des enzymes situées sur la face cytosolique du réticulum endoplasmique lisse.

Les phospholipides nouvellement synthétisés sont incorporés à la membrane dont ils assurent le renouvellement.

Le greffage des sucres (glycosylation) sur certains de ces lipides a lieu dans l'appareil de Golgi.

2 - Biosynthèse des triglycérides:

Cette synthèse est effectuée par le réticulum endoplasmique lisse (REL).

Dans les adipocytes, cellules spécialisées dans le stockage des triglycérides, le REL est très abondant.

3 - Biosynthèse du cholestérol:

Cette synthèse se déroule dans les cellules animales au niveau du réticulum endoplasmique lisse (REL) où elle s'effectue essentiellement dans les hépatocytes.

4 - Biosynthèse des Hormones stéroïdes:

C'est aussi le réticulum endoplasmique lisse (REL) qui est engagé dans la synthèse des hormones stéroïdes :

- la testostérone dans les testicules,
- la progestérone dans l'ovaire,
- les cortisones dans les glandes surrénales.

Toute la partie lipidique de ces hormones est synthétisée dans le REL. En revanche, lorsqu'une partie glucidique est ajoutée à la partie lipidique (glycosylation), cette étape est réalisée dans l'appareil de Golgi.

Remarque: En plus, le REL joue un rôle crucial dans le stockage du calcium dans les cellules. Il agit comme un réservoir intracellulaire de calcium, notamment dans les cellules musculaires où il est appelé réticulum sarcoplasmique. Ce calcium stocké est ensuite libéré lors de la contraction musculaire, permettant ainsi l'interaction entre l'actine et la myosine.

B - Biosynthèse, maturation, tri et adressage des Protéines et REG:

1. Tri et adressage des protéines.

Toutes les protéines néosynthétisées qui transitent par les saccules golgiens sont envoyées à la bonne adresse grâce à leurs marqueurs, des glycoprotéine, qui jouent le rôle de code postal (Ces mécanismes impliquent des signaux spécifiques dans la partie glucidique de la molécule, qui sont reconnus par des récepteurs dans les différentes organelles).
Ces marqueurs spécifiques sont reconnues par des récepteurs membranaires, présents sur la face luminale des membranes golgiennes ce qui permet aux vésicules golgiennes de jouer, en plus de leur rôle dans le transport des protéines, le rôle de trieuses.

Ainsi, l'appareil de Golgi est considéré comme un centre de tri à partir duquel 3 voies principales peuvent être suivies par les protéines dans les cellules animales :

--- a - l'exportation à l'extérieur de la cellule par exocytose
Elle se fait par des vésicules qui fusionnent avec la membrane plasmique pour permettre l'exocytose (exemple l'insuline et les enzymes digestives).
Les séquences oligosaccharidiques servent d'étiquette pour cet adressage.

--- b - l'incorporation à la membrane plasmique (renouvellement membranaire)
Pour en permettre le recyclage grâce à la sécrétion constitutive; cette voie très importante permet le renouvellement de la membrane plasmique (protéines transmembranaires, phospholipides, cholestérol).

--- c - la voie lysosomale ou voie lytique
Pour laquelle l'étiquette est un mannose 6 phosphate.
Le mannose 6-phosphate (M6P) est une étiquette cruciale pour le transport des protéines lysosomales. Il s'agit d'une modification glucidique ajoutée aux protéines lysosomales dans l'appareil de Golgi, spécifiquement aux oligosaccharides N-liés. Cette étiquette M6P permet la reconnaissance par les récepteurs du mannose 6-phosphate (MPR) dans le réseau trans-Golgi, assurant ainsi que ces protéines sont correctement acheminées vers les lysosomes, où elles remplissent leurs fonctions de dégradation des déchets cellulaires

Il y a donc un transfert REG → Vésicules de transition → Appareil de Golgi → Vésicules de transport.

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Il existe 3 types de transport des protéines:

1/ Transport à ouverture contrôlée se déroulant entre le cytosol et le noyau.

Le transport de molécules entre le cytosol et le noyau d'une cellule se fait par des pores nucléaires, des structures complexes dans l'enveloppe nucléaire qui agissent comme des portes contrôlées. Ces pores permettent le passage de petites molécules par simple diffusion, tandis que les macromolécules nécessitent des protéines de transport spécialisées appelées karyophérines, qui agissent comme importines (pour l'import vers le noyau) ou exportines (pour l'export vers le cytosol).

2/ Transport transmembranaire par translocation.

Il met en jeu une protéine de translocation liée à la membrane (translocon formant un port).
C'est le cas des mouvements des protéines vers le réticulum endoplasmique, mitochondries, plastes et peroxysomes.
Un exemple de transport transmembranaire impliquant une protéine de translocation est le processus de translocation des protéines vers le réticulum endoplasmique (RE).
Les protéines destinées à la voie de sécrétion doivent traverser la membrane du RE, ce qui est rendu possible par des complexes protéiques appelés translocons, formant un pore dans la membrane.

3/ Transport vésiculaire

Lors du transport vésiculaire, les protéines sont transférées d'un compartiment à l'autre dans des vésicules de transport.
L'exemple de ce type de transport concerne le transfert des protéines solubles de RE vers l'appareil de Golgi.



L'adressage des protéines aux différents organites de la cellule est assuré par 3 mécanismes:

1/ Présence de signaux d'adressage (séquences d'acides aminés particulières) dans les protéines elles mêmes.
Cet adressage est intrinsèque aux protéines.
Il est nécessaire soit pour sa rétention soit pour son expulsion.
La 'voie par défaut' ne nécessite aucun signal.
Ce peptide signal est souvent retiré de la protéine arrivée à destination par une signal peptidase.
Des peptides signal sont utilisés pour diriger les protéines du cytosol vers le noyau, RE, mitochondries, chloroplastes et peroxysomes.



2/ Modifications post-traductionnelles comme:
---- 1/ la phosphorylation des résidus tyrosyl, séryl ou thréonyl par des protéines-kinases et
---- 2/ la fixation de molécules de lipides sur les extrémités C ou N-terminales (ancres lipidiques) qui mènent les protéines à s'insérer dans la bicouche des phospholipides membranaires.
---- 3/ Fixation de la protéine à une protéine de l'armature capable de fixer simultanément plusieurs protéines.

2 - Synthèse des protéines.
On distingue 2 types de protéines :

a - Traduction sur ribosomes libres et translocation post-traductionnelle:

Elle concerne les protéines cytosoliques constituées par les protéines qui sont synthétisées sur les polysomes libres dans le cytosol. (polysome = ensemble de ribosomes). C'est une traduction sur des ribosomes libres. Elle se fait dans le cytosol (protéines dirigées vers le noyau, mitochondries, plastes et peroxysomes). La glycosylation nécessitant le passage par Golgi, n'est pas nécessaire.
Les protéines seront ensuite introduites dans les différents organites par translocation post-traductionnelle.



En même temps que l'élongation, des chaperons se fixent sur la chaîne naissante pour éviter un repliement prématuré. Les protéines à repliement altéré (protéines mal conformées) sont détruites, de suite... Les chaperons sont nécessaires.
Exemple 1: Le peptide de destination, qui dirige les protéines vers la matrice mitochondriale, est synthétisé dans le cytosol, sur les ribosomes libres. Ces protéines, une fois synthétisées, sont ensuite importées dans la mitochondrie, où elles peuvent être utilisées ou subir des modifications supplémentaires


hsp70: chaperon



Exemple 2. Transport nucléocytoplasmique: L'importation de protéines nucléaires à travers le CPN concentre des protéines spécifiques dans le noyau. La cellule obtient l'énergie dont elle a il a besoin dans ce processus à travers l'hydrolyse du GTP par le monomère GTPase Ran. Ran se trouve à la fois dans le cytosol et le noyau, et il est nécessaire à la fois pour l'importation et l'exportation nucléaires.
Deux protéines régulatrices spécifiques de Ran déclenchent la conversion entre les deux états: une protéine cytosolique activant la GTPase (GAP) déclenche l'hydrolysase du GTP et convertit ainsi le Ran-GTP en Ran-GDP, et un facteur d’échange de guanine nucléaire (GEF) favorise l'échange de GDP pour le GTP et convertit ainsi Ran-GDP à Ran-GTP. Parce que Ran-GAP est situé dans le cytosol et Ran-GEF et dans le noyau, le cytosol contient principalement Ran-GDP, et le noyau contient principalement Ran-GTP





b - Traduction sur ribosomes fixés au REG et translocation co-traductionnelle:

Elle concerne les protéines non cytosoliques constituées par les protéines qui sont synthétisées sur les polysomes liés au réticulum endoplasmique granuleux (REG). C'est une traduction sur des ribosomes fixés à la membrane du RE (protéines dirigées vers les membranes plasmiques, lysosomes et vésicules sécrétoires). La glycosylation est nécessaire (passage par Golgi).

Chez les procaryotes, translocation co-traductionnelle implique la liaison directe du ribosome à la membrane, lors de la traduction d'un ARN messager. La protéine naissante est insérée directement dans cette membrane.

Dans ce cas, on parle de translocation co-traductionnelle des protéines solubles (destinées à l'excrétion) et transmembranaires. Elle se produit simultanément avec la traduction de la protéine.
Ce dernier type d'import ne présente pas de risque de repliement de la protéine avant son insertion, n'a pas besoin de chaperones et exige la fixation des ribosomes sur le RE.
Ces protéines comprennent :

* les protéines de sécrétion ou d'exportation,
* les protéines intrinsèques de membranes,
* les protéines destinées au compartiment interne, représenté par les lysosomes dans les cellules animales ou la vacuole dans les cellules végétales.

- Un ribosome entame la traduction de l'ARNm et va traduire en premier ce qu'on appelle un 'peptide signal' en NH2 terminal.
- Dans la traduction sur des protéines fixées au REG, Une particule de reconnaissance du signal (SRP, signal recognition particle) va et vient entre le cytosol et la membrane du RE. Celle ci est un complexe ribonucléoprotéique, joue un rôle crucial en reconnaissant le peptide signal de la protéine naissante.
La fixation de la SRP sur le peptide signal entraîne un arrêt transitoire de cette traduction.
- La SRP guide la protéine naissante vers le translocon (complexe de protéines, formant un canal dans la membrane du RE, permettant le passage de la protéine en cours de synthèse).
- Interaction du SRP avec son récepteur, SR (protéine d'ancrage) situé sur la membrane du RE et constitué de de 2 sous unités (alpha et béta) chez les eucaryotes (translocon). Le ribosome est ainsi lié au REG.
- L'hydrolyse du GTP engendre la libération du ribosome.
- Insertion de la chaîne polypeptidique dans le pore du translocon.
- Relargage du BiP (protéine chaperon) ouvrant le pore du translocon et empêchant l'aggrégation du polypeptide. Il y'a entrée du polypeptide dans la lumière du RE. Le peptide signal est coupé par une signal peptidase.





3 - Glycosylation des protéines

La majorité des protéines accumulées dans la lumière du REG sont des glycoprotéines, contrairement à la majorité des protéines solubles du cytosol et des protéines nucléaires qui ne sont pas glycosylées.

N-glycosylation dans le réticulum endoplasmique

La N-glycosylation débute par le branchement en-bloc d’un groupement riche en mannoses sur les résidus d’asparagine (Asn) présents dans les séquences spécifiques Asn-X-sérine ou thréonine.
La N-glycosylation des protéines requiert:
- un intermédiaire, le dolichol phosphate
- Le précurseur de la partie glucidique est un oligosacharide branché contenant 3 molécules de glucose, 9 molécules de mannose et 2 molécules de N-acétylglucosamine (14 sucres).



Les sucres sont apportés sous une forme activé énergétiquement par la présence des liaisons phosphate. En effet, la synthèse débute sur la face externe de la membrane du réticulum du coté cytosolique, les premiers sucres sont donc greffés par des enzymes cytosoliques; les sucres étant présent dans le cytosol et n’ayant pas donc traversé la membrane du réticulum endoplasmique.
À l’étape 4 un mécanisme de flip flop vas faire basculer la ramification sucrée vers la lumière du RE sur sa face interne, les ajouts suivant de sucres seront donc réalisés par les enzymes présents dans le RE, par contre les substrat de mannose et de glucose seront apportés par le même mécanisme de flip flop. Ils sont préalablement chargé sur le dolichol du coté cytosolique, la molécule bascule alors vers la lumière du RE et permet le transfert du sucre sur la ramification sur le mannose déjà présent sur la molécule de dolichol.





La N-glycosylation consiste en un transfert d’un bloc précurseur comportant 14 sucres sur une fonction amine d’une chaine latéral on parlera d’une glycosylation N-lié ou asparagine lié, ce transfert est réalisé dans le réticulum endoplasmique par l’enzyme oligosaccharyl transférase, puis ce précurseur est alors modifié dans la voie de sécrétion notamment dans l’appareil de golgi, il va y avoir des opérations de suppression de sucre et d’ajout de nouveau sucres sur l’arborésence.

la N-Glycosylation a bien lieu au niveau du REG par élimination de 2 glucoses (le 3 et le 2) puis d’un troisième glucose (le numéro 1) et c’est elle qui permet le contrôle de la bonne conformation des protéines.

Si la protéine est bien conformee, elle sera envoyée à l’appareil de Golgi qui, lui, pourra uniquement modifier la chaîne N-Glycosylée notamment grâce aux Glycosyltransferases).
Voir image N-glycosylation sur biotech-ecolo.net

L’élimination des résidus de glucoses dans le RE joue un rôle très important dans le contrôle de qualité des protéines avant leur sortie vers golgi.
les protéines néosynthétisées doivent adopter un repliement correcte leur glycosylation permet leur rétention dans le RE par la calnexine (chaperon moléculaire) une protéine membranaire résidente du RE, cette calnexine reconnait la présence d’un glucose dans l’extrémité de la ramification saccharidique, une glycosidase va éliminer ce glucose et permet ainsi la sortie de la protéine vers une vésicule toutefois une chaperon à activité glycosyl transférase veille à se que ces protéines soient correctement replieés. Si telle n’est pas le cas elle ajoute de nouveau un résidus glucose en bout de chaine ce qui va provoquer l’allongement de la rétention de cette protéine dans le RE laissant ainsi le temps pour son repliement correcte ou l’action d’autres chaperons pour l’aider à se replier.



En revanche, si la protéine n’est pas bien conformée, elle peut faire 'un tour de plus' dans le RE pour tenter de la remettre dans la bonne conformation (en faisant intervenir une glucosyl transferase). Si cela ne suffit toujours pas, une mannosidase intervient et enlève un mannose qui sera alors signal de retrotranslocation dans le cytosol pour être dégradée par le protéasome.
Les protéines ciblées pour la dégradation par le protéasome sont d'abord ubiquitinylées, c'est-à-dire qu'elles sont marquées par des petites protéines appelées ubiquitines.




Aussi Les protéines mal repliées peuvent également être envoyées vers les lysosomes, où elles sont dégradées par des enzymes lysosomales.

II- Appareil de Golgi.

1- Maturation des protéines.

Lors de leur cheminement à travers l’appareil de Golgi, les protéines subissent de nombreuses transformations qui sont de plusieurs sortes :

- les clivages protéolytiques aboutissant à l'excision de certaines séquences polypeptidiques,
- l'addition d'oligosaccharides et la modification éventuelle de ces oligosaccharidiques (glycosylation et élagage),
- la sulfatation,
- l'accrochage de groupements phosphate.

Toutes ces transformations permettent à la protéine d'acquérir son état définitif: c'est la maturation des protéines.

La O-glycosylation :

La o-glycosylation se déroule dans l’appareil de golgi, plus exactement dans les saccules médians et trans. Dans cette glycosylation, la chaîne glycosylée est transférée sur l’oxygène porté par l’acide aminé sérine ou thréonine de la protéine par une o-glycosyl transférase.

Contrairement à la N-glycosylation, la chaîne oligosaccharidique n'est pas obligatoirement liée par un groupement N acetyl glucosamine. Par ailleurs la composition de la chaîne glycosylée est très variable.

- Emballage des produits sécrétés :

Les protéines synthétisées dans le RE cheminent dans l’appareil de Golgi, grâce aux vésicules de transition. Elles pénètrent dans l’appareil de Golgi par la face Cis (CGN) , transitent par les saccules médians et gagnent les saccules trans. Elles sont ensuite emballées dans des vésicules de sécrétion.

- La phosphorylation : Modification indispensable à la maturation des glycoprotéines enzymatiques (N glycosylées) solubles des lysosomes et à leur adressage à ce compartiment. Elle se déroule dans les saccules Cis de l’appareil de Golgi et se produit en deux étapes : -une N-acetyl-glucosamine phosphotransférase accroche le N-acetyl-glucosamine-phosphate sur le carbone 6 du résidu mannose de la glycoprotéine. -une deuxième enzyme entre en jeu, la N-acétyl-glucosamine phospho-glucosidase libère le N-acéty-glucosamine et laisse le phosphate lié au carbone 6 du mannose de la glycoprotéine.

- La sulfatation : Les protéines sécrétées sont fréquemment sulfatées. Le groupement SO4-- est ajouté soit à des résidus tyrosines soit à des chaînes glycosylées issues de la N-glycosylation grâce à une sulfotransférase.

QUESTION: Pourquoi une protéine synthétisée au niveau du cytosol ne peut être destinée à l'exportation vers le milieu extracellulaire.?

REPONSE:
Une protéine synthétisée dans le cytosol ne peut être exportée vers le milieu extracellulaire car elle manque du mécanisme de ciblage initial : l'exportation nécessite que la protéine soit synthétisée sur les ribosomes du réticulum endoplasmique rugueux (RER). Le RER possède un canal de translocation protéique spécialisé qui permet aux protéines destinées à l'exportation ou aux membranes de traverser la membrane du réticulum dès leur synthèse, une étape qui n'est pas présente dans le cytosol libre.

III- Lysosome.

Les lysosomes et la digestion intracellulaire:

Les lysosomes sont de sorte de vésicules contenant des hydrolases acides qui sont des enzymes dont l'optimum d'activité est un pH compris entre 4 et 5.

Voici quelques exemples d'hydrolases acides présentes dans les lysosomes :

Protéases et peptidases: Dégradent les protéines en peptides et en acides aminés.
Lipases: Décomposent les lipides en acides gras et glycérol.
Glycosidases: Dégradent les glucides (sucres).
Nucléases: Dégradent les acides nucléiques (ADN et ARN) en nucléotides.
Phosphatases: Dégradent les composés phosphatés.
Sulfatases: Dégradent les composés contenant des sulfates.

Ces enzymes sont hermétiquement enfermées par une membrane. Ainsi, la membrane des lysosomes permet :
- le maintien du système clos, le passage des ions H+ par les pompes à protons ATP dépendantes,
- la sortie vers le cytosol des produits résultant de la digestion d'où la présence de perméases.

De plus la membrane des lysosomes est protégée de sa propre digestion par ses enzymes par un revêtement glycoprotéique.
Ainsi, les protéines membranaires associées aux lysosomes (LAMP) sont des glycoprotéines intégrales de la membrane des lysosomes, essentielles pour leur fonctionnement. En formant la majorité des protéines de la membrane lysosomale, les LAMP1 et LAMP2 la protègent de l'action des enzymes hydrolytiques présentes à l'intérieur.

Sur le plan morphologique, les lysosomes sont des organites très hétérogènes. On peut distinguer 3 catégories de lysosomes : les phagolysosomes, les lysosomes proprement dits et les autophagolysosomes.

1 - Les phagolysosomes :
Les phagolysosomes reçoivent par les vésicules de phagocytose les microorganismes ou les particules destinées à être détruits. Les phagolysosomes sont très fréquents dans les cellules spécialisées dans la phagocytose comme les macrophages et les globules blancs.
2 - Les lysosomes proprement dits :
Les lysosomes proprement dits reçoivent des endosomes, via des vésicules recouvertes, les éléments extracellulaires internalisés par pinocytose.
3 - Les autophagolysosomes :
Les autophagolysosomes ou vacuoles autophagiques s'organisent à l'intérieur d'une cellule pour une autodégradation d'une partie de la cellule elle même.

Tous les lysosomes reçoivent du réticulum endoplasmique et de l'appareil de Golgi les enzymes hydrolytiques ainsi que les protéines destinées à être intégrées aux membranes lysosomales.

QCMs DE CONCOURS

TESTS NOTES et CORRIGES:

- Test Système endomembranaire (+ correction) sur site takween.com

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