Etude des protéines et introduction à la protéomique. Electrophorèse et isoélectrofocalisation

La proéomique (étude du protéome) s'interesse à l'étude des protéines dans des environnements différents. Elle comporte 4 étapes principales dont l'extraction des protéines, l'analyse par électrophorèse bidimensionnelle (isoélectrofocalisation selon pHi et SDS-PAGE) et l'identifications des protéines.

L'isolement et les analyses préliminaire d'une enzyme E (faisant partie des protéines) ont révélés sa présence sous deux formes E1 et E2 possédant respectivement les pHi 6,25 et 6,35.
Les deux formes sont constituées chacune de 4 monomères appelés A1, B1, C1 et D1 pour la forme E1 et A2, B2, C2 et D2 pour la forme E2
Les masses moléculaires des monomères de types A, B, C et D sont 60000, 30000, 20000 et 10000, respectivement. Seuls les monomères de types B et C sont reliés par des ponts dissulfures. Les valeurs des pHi de chaque monomère sont données dans le tableau suivant :

E2D N°1:
Première dimension : isoélectrofocalisation non dénaturante
Deuxième dimension : électrophorèse en présence de SDS et de ß-mercaptoéthanol
E2D N°2 : Première dimension : isoélectrofocalisation en présence d'urée 9M
Deuxième dimension : électrophorèse en présence de SDS et de
ß-mercaptoéthanol
E2D N°3 : Première dimension : isoélectrofocalisation en présence d'urée 9M et
de ß-mercaptoéthanol
Deuxième dimension : électrophorèse en présence de SDS et de ß-mercaptoéthanol
Etablir les électrophorégrammes correspondant pour chacune des 3 éléctrophorèses bidimensionnelles. Annoter les polarités et les composants de chaque bande ou tache. Justifier vos réponses

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LIENS UTILES

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- Cours 'Protéomique et séparation des protéines par électrophorèse et isoélectrofocalisation
- Protéomique. Examen
- Protéomique. TP-TD

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OUVRAGES

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