HEMOGLOBINE خضاب

Structure tridimensionnelle de l'hémoglobine (خضاب) en relation avec sa fonction comme révélée par Rastop

L'hémoglobine (structure quaternaire alpha 2-Béta 2) tient sa fonction de transporteur d'oxygène à sa structure, particulièrement aux acides aminés de sa structure primère.

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- Préambule
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L'hémoglobine, de structure 'alpha 2- béta 2' présente un site actif contenant des acides aminés comme l'histidine. D'autres acides aminés jouent aussi un rôle important dans la fonction de transport d'oxygène comme le démontre les mutations et la relation structure-fonction.

11/ L'image suivante montre une liaison électrostatique entre certains acides aminés de la chaîne béta de la déoxyhémoglobine. La liaison est indiquée entre His146 et Asp94. Contrairement à l'état oxygénée de la molécule, l'Histidine His146 de la chaîne béta est protonée dans l'état déoxygénéee. Son pK est élevé à cause de la proximité de l'Asp94 chargé négativement (Fig. 1). Pour faire cette comparaison, ouvrire par RasTop, dans deux fenêtres juxtapposées, le fichier de l'hémoglobine désoxygénée (1A3N) et celui de l'hémoglobine oxygénée (1HHO, http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1HHO).

Image complète

Fig. 1

12/  L'image suivante montre des liaisons hydrogène entre les chaînes polypeptidiques alpha et béta. Deux liaisons sont indiquées. La première liaison hydrogène est constituée entre Asp99 (chaîne béta) et Tyr42 (chaîne alpha). Cette relation existe dans l'état déoxygénée de l'hémoglobine. Elle est rompue lors de la transition à l'état oxygéné (Fig.2).

Pour arriver à visualiser cette état (contact entre une chaîne alpha (ici A) et une chaîne béta (ici D), on peut procéder par:

- selection de la chaîne A qu'on colore en rouge sous l'aspect 'stick': saisir dans la boîte des commandes successivement: select:a (OK) --> color red --> stick
- selection de la chaîne D qu'on colore en jaune sous l'aspect 'stick': saisir dans la boîte des commandes successivement: select:d (OK) --> color yellow --> stick

On peut aussi spprimer dans le fichier de la molecule les chaînes C et B puis exporter le resulta sous forme d'un script qu'on ouvrira après par RasTop.

A l'état déoxygéné, il n'existe aucune liaison entre Asn102 (chaîne beta) et Asp94 (chaîne alpha). La distance de 4.82A les séparant est grande pour permettre cette liaison. Cependant, ces résidus montrent une interaction à l'état déoxygéné de l'hémoglobine (Fig.3). mso-ansi-language:

Fig. 2

Fig. 3