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Structure tridimensionnelle de
l'hémoglobine (خضاب) en relation avec sa fonction comme révélée
par Rastop
L'hémoglobine
(structure quaternaire alpha 2-Béta 2) tient sa fonction de transporteur
d'oxygène à sa structure, particulièrement aux
acides aminés
de sa structure primère.
L'hémoglobine,
de structure 'alpha 2- béta 2' présente un site actif
contenant des acides aminés comme l'histidine. D'autres acides
aminés jouent aussi un rôle important dans la fonction
de transport d'oxygène comme le démontre les mutations
et la relation structure-fonction.
11/
L'image suivante montre une liaison électrostatique entre certains
acides aminés de la chaîne béta de la déoxyhémoglobine.
La liaison est indiquée entre His146 et Asp94.
Contrairement à l'état oxygénée de la molécule,
l'Histidine His146 de la chaîne béta est protonée
dans l'état déoxygénéee. Son pK est élevé
à cause de la proximité de l'Asp94 chargé négativement
(Fig.
1). Pour faire cette comparaison, ouvrire par RasTop, dans deux
fenêtres juxtapposées, le fichier de l'hémoglobine
désoxygénée (1A3N) et celui de l'hémoglobine
oxygénée (1HHO, http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1HHO).
12/
L'image suivante montre des liaisons hydrogène entre les chaînes
polypeptidiques alpha et béta. Deux liaisons sont
indiquées. La première liaison hydrogène est constituée
entre Asp99 (chaîne béta) et Tyr42 (chaîne
alpha). Cette relation existe dans l'état déoxygénée
de l'hémoglobine. Elle est rompue lors de la transition à
l'état oxygéné (Fig.2).
Pour
arriver à visualiser cette état (contact entre une chaîne
alpha (ici A) et une chaîne béta (ici D), on peut procéder
par:
-
selection de la chaîne A qu'on colore en rouge sous l'aspect 'stick':
saisir dans la boîte des commandes successivement: select:a (OK)
--> color red --> stick
- selection de la chaîne D qu'on colore en jaune sous l'aspect
'stick': saisir dans la boîte des commandes successivement: select:d
(OK) --> color yellow --> stick
On
peut aussi spprimer dans le fichier de la molecule les chaînes
C et B puis exporter le resulta sous forme d'un script qu'on ouvrira
après par RasTop.
A
l'état déoxygéné, il n'existe aucune liaison
entre Asn102 (chaîne beta) et Asp94 (chaîne
alpha). La distance de 4.82A les séparant est grande pour permettre
cette liaison. Cependant, ces résidus montrent une interaction
à l'état déoxygéné de l'hémoglobine
(Fig.3). mso-ansi-language:
13/
Des
mutations peuvent avoir lieu sur l'hémoglobine
altérant sa fonction de fixation de l'oxygène. Ces mutations
conduisent à des substitution d'acides aminés par d'autres
(les differents acides
aminés par JMOL). Sur cette image, les deux chaînes
alpha sont colorées en jaune et en orange. Les sous-unités
béta sont en bleu et 'bleu ciel'. L'acide aminé Glu6
des chaînes béta (coloré en vert) peut être
substitué par un autre acide amine Val (valine) suite à
une mutation conduisant à l'anémie ('sickle cell anemia').
Pour l'hemoglobine mutée, l'acide aminé Val6 interagit
avec les acides aminés Phe85 (couleur magenta) et Leu88
(couleur pourpre) d'une autre molécule d'hemoglobine à
l'état déoxygéné. Sur cette image l'acide
aminé 6 (vert) de la chaîne béta ne se trouve pas
à proximité des acides aminés Phe85 ou Leu88 pour
une molécule d'hemoglobine seule.
Vidéo
sur l'Hémoglobine
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