Hème


Structure 3D de l'hémoglobine. Acides aminés (histidine distale, histidine proximale)
خضاب -هيموغلوبين. الأحماض الأمينية
Hemoglobin. Three-dimensional structure of aminoacids

L'hémoglobine (structure quaternaire alpha 2-Béta 2) tient sa fonction de transporteur d'oxygène à sa structure, particulièrement aux acides aminés de sa structure primère (histidine distale, histidine proximale, ..).
4 pages: page 1, page 2, page 3 et page 4), les étudiants en Biochimie vont s'initier à la mise en évidence des structures de l'hémoglobine en s'aidant du logiciel de visualisation 3D RasTop (structure Rastop).


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Hémoglobine Hemoglobin  خضاب، هيموغلوبين
Acides aminés Aminoacids أحماض أمينية


Structure 3D de l'hémoglobine. Acides aminés (histidine distale, histidine proximale)
خضاب -هيموغلوبين. الأحماض الأمينية
Hemoglobin. Three-dimensional structure of aminoacids


9/ Pour mesurer les distance (en A) en tre deux atomes, il fau activer le bouton de mesure (Monitor) ( 23e. boton de la deuxième rangée de la fenêtre RasTop). Ensuite, faire un clic sue les deux atomes concernés par la mesure. On peut effacer cette mesure en faisant clic à nouveau sur les deux atomes. Ne pas oublier de désactiver le bouton après les mesures.
D'une autre manière, on peut saisir la commande  'set picking monitor' dans la boîte des commandes RasMol puis appuyer sur les deux atomes impliquées dans la liaison qui vous interesse.  Dans le cas de l'hémoglobine, on cible l'atome d'azote des côtés des Histidines les plus proches de L'hème (Histidine proximale (His92) et Histidine distale (His63).
Ainsi, on note que la distance entre l'Histidine proximale et la molécule du fer est de 2,26A.

hémoglobine. Acides aminés du site actif (histidine distale, histidine proximale)
figure 1

Elle est de 4,22A pour l'Histidine distale. Ceci signifie que His92 (Histidine proximale) est en contact avec le fer, alors qu'entre His63 (Histidine distale) et le fer existe un espace qui sera occupé par l'oxygène moléculaire qui réagit avec l'hémoglobine. On obtient l'mage correspondant à la figure 1.


10.Pour sélectionner certains résidus d'acides aminés (ici, Histidine 92 = résidu His proximal de la chaine), on va saisir his92B dans le menu 'select atom epression (8e.bouton de la troisième rangée). On peut aussi saisir dans la boîte des commandes RasTop 'select his92B' puis 'color black' pour lui affecter une couleur noire. Sélectionner ensuite la visualisation sous 'Ball & Stick'. Réutiliser les commandes pour visualiser le résidu his63 (résidu His distal de la chaîne) et lui affecter la couleur verte (green) dans un format 'Ball & Stick'.
Remarque: Saisir "select his92" selectionnera les 2 chaînes béta. Saisir 'select his' selectionnera toutes les His des 4 chaînes.
Pour éliminer les His des autres chaînes, saisir 'restrict:b' dans la boîte des commandes. On obtient une image correspondant à la figure 2

site actif (rastop)
figure 2
Hémoglobine. Acides aminés hydrophobes
figure 2

Cette interaction peut être représentée autrement en visualisant L'hème sous format 'spacefill' (Fig. 3).

Hémoglobine. Acides aminés autour de l'hème
figure 3

Pour mieux montrer l'environnement hydrophobique, on peut représenter les acides aminés non polaires entourant L'hème sous format spacefill (Fig 4).

hème. Entourage
figure 4



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Hémoglobine. Structure 3D du complexe protéine-ligand (suite)
الهيموغلوبين. ثلاثي الأبعاد للمعقد بروتين ليجند


Vidéo sur l'Hémoglobine (Fr)



Hémoglobine, Page 1


Hémoglobine, Page 2
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- Hémoglobine, Page 4


LIENS UTILES


- Préambule
- Tous les Projets
- Projet 'Hémoglobine' (Tutorial)
- Projet 'Lysozyme'
- Projet 'Transaminases'
- Projet 'Peroxydases'
- Hémoglobine. Structure par JMOL


OUVRAGES
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Sciences de la vie. Protéines et Enzymes

306 pages, 2013, ISBN : 978-99-54-32-663-3 + DVD mis à jour 2018 + Assistance

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