Les acides aminés protéinogènes (au nombre de 20) sont les unités de bases des protéines (بروتينات). De même, les nucléotides sont les entités de base des acides nucléiques (أحماض نووية) comme l'ADN et l'ARN.
Acides aminés et protéines
Q1
Quels sont les acides aminés à noyau aromatique dans la série?:
(!ACIDE ASPARTIQUE)(PHENYLALANINE)(TRYPTOPHANE)
Q2Quels
sont les acides aminés basique dans la série ?:
(HISTIDINE)(!PROLINE)(ARGININE)(LYSINE)(!CYSTEINE)
Q3Quels
sont les acides aminés polaires dans la série?:
(!VALINE)(SERINE)(GLUTAMINE)(THREONINE)
Q4
Quels sont les acides aminés hydrophobes dans la série?:
(TRYPTOPHANE)(PROLINE)(!ASPARAGINE)(LEUCINE)
Q5
Quel est l'acide aminé incapable de former une liaison péptidique
(PROLINE)(!ACIDE ASPARTIQUE)(!GLYCINE)(!PHENYLALANINE)
Q6
Quel est l'état commun des CYSTEINES dans une protéine ?
(ETAT SOUS FORME THIOL -SH-)(!ETAT SOUS FORME PONTS DISSULFURES)
Q7
Les protéines absorbent les rayons UV dans l'intervalle 275 à 290. Quels sont les ACIDES AMINES responsables de cette absorption?
(TRYPTOPHANE)(THYROSINE)(!PROLINE)(!VALINE)(!GLYCINE)(PHENYLALANINE)
Q8
Une protéine à 4 CYSTEINES engagées toutes dans des ponts dissulfures. Combien de structure
protéique peuvent être formées ?
(!DEUX)(TROIS)(!SIX)
Q9. Quels sont les types de liaisons qui peuvent être formées dans une protéine contenant les acides aminés suivants: CYSTEINE, LYSINE, ISOLEUCINE et ACIDE GLUTAMIQUE ?1/PONTS DISSULFURES, 2/LIAISON IONIQUE, 3/LIAISON HYDROPHOBE, 4/ LIAISON
HYDROGENE, 5/LIAISON DE VAN DER WAALS
Q10. Combien de liaisons peptidiques sont
mises en jeu dans l'heptapeptide N-Ala-Trp-Ser-Pro-Leu-Ile-Gly-COOH ?1/
7 LIAISONS, 2/ 6 LIAISONS, 3/5 LIAISONS
Q11. La structure en hélice alpha
d'une protéine est déterminée par : a. sa structure
primaire, Oui / Non. b. l'établissement de liaisons hydrogène
entre les groupes C=O et N-N de résidus non contigus, Oui / Non.
c. les ponts dissulfure, Oui / Non
Q12. La structure en feuillets plissés
Béta est determinée par:
a. les ponts dissulfure entre 2 segments polypeptidiques, Oui / Non
b. des liaisons hydrogene entre les groupes C=O et N-H de 2 segments polypetidiques,
Oui / Non. c. sa structure primaire, Oui / Non.
Q13. A son pint isoélectrique, une
protéine :
a. a une charge nette nulle, Oui / Non.
b. a souvent une solubilité réduite, Oui / Non.
c. exprime un nombre égal de charges positives et négatives,
Oui / Non
Q14. Une enzyme n'a pas toujours une structure
protéique, Oui / Non.
Q15.
Une enzyme change l'équilibre de la reaction qu'elle catalyse,
Oui / Non.
Q16.
La structure primaire d'une enzyme est modifiée par l'exécution
de la catalyse, Oui / Non.
Q17. Le site actif d'une enzyme n'est pas
nécessairement spécifique d'un seul substrat, Oui / Non.
Q18. Dans le cas d'une inhibition compétitive,
le substrat et l'inhibiteur se fixent sur des sits séparés
de l'enzyme, Oui / Non.
Q19. Dans le cas d'une inhibition incompétitive,
le substrat est lié à l'enzyme avant la fixation de l'inhibiteur,
Oui / Non.
Q20. La plupart des réactions catalysées
par les enzymes s'effectuent en: a: picosecondes Oui / Non,
b: nanosecondes Oui / Non,
c: microsecondes Oui / Non,
d: millisecondes Oui / Non,
e: secondes Oui / Non.
Bases azotées et acides nucléiques
Q1 Dans une molécule dacide nucléique, quelles atomes de carbone du désoxyribose lie le phosphate,le groupement hydroxyle
et la base azotée ? 1/ 1', base; 2/ 3', OH; 3/ 5', phosphate
Q2
Quelle est la différence entre un nucléoside et un nucléotide
?
Q4
Quels sont les groupes chimiques situés aux extremités
d'un acide nucléique ?
Q5
Le principe de transformation du pneumocoque possède l'une des
propriétés suivantes. Laquelle ? a: son activité
n'est pas affectée par la ribonucléase, b: l'analyse élémentaire
chimique est compatible avec celle du ADN, c: L'analyse élémentaire
chimique est compatible avec celle du RNA, d: son activité est
affectée par une désoxyribonucléase, e: son activité
est affectée par une protéase
Q6
Pourquoi les radio-isotopes 32P et 35S marquent-ils respectivement et
spécifiquement le ADN et l'enveloppe protéique du bactériophage
T2 dans l'expérience de Hershey-Chase ?
Q7
L'activité de la ADN polymérase I nécessite, a:
une matrice,
b: une amorce avec un groupe 5'-OH libre,
c: dATP,dCTP, dGTP et dTTP,
d: ATP,
e: Mg++.
--> Réponses brèves (acides nucléiques)
CORRECTIONS BREVES
Acides aminés et Protéines
Q1 Le tryptophane et la Phénylalanine portent un cycle aromatique (indole ou phényl). L'acide aspartique est un diacide linéaire.
Q2. L'Histidine, l'Arginine et la Lysine
sont des acides aminés basiques. Leures chaînes latérales
portent un noyau imidazole (Histidine) ou plusieurs fonctions amines.
Q3. La
Sérine, la glutamine et la Thréonine sont aliphatiques et polaires. la Valine est non polaire et aliphatique.
Q4. Le Tryptophane et la Leucine sont des acides aminés hydrophobes car la chaîne latérale est constituée de plusieurs CH2 (Leucine) ou d'un cycle aromatique.
La Proline portant un cycle pyrrolidine peut être considérée comme un acide aminé hydrophobe.
Q6:
Le pont SS n'est pas forcement présent dans toutes les protéines, et, toutes les cystéines ne forment pas de pont SS. Les ponts SS participent à la cohésion des protéines, mais
ce ne sont pas les principales liaisons, derrière la cohésion
des protéines.
Q9: CYSTEINE: 1,5, LYSINE: 2,5, ISOLEUCINE:
3,5, AC.GLUTAM.: 2, 4, 5,
Q10:
3 (5 liasons, car la liaison C-N entre la serine et la proline n'est
pas peptidique), Q11: a: O, b: O, c: N,
Q12:
a: N, b: O, c: O, Q13: a: O, b: O, c: O,
Q14: O, Q15:
N, Q16: N, Q17:
O, Q18: N, Q19:
O. Q20: a: N, b: N, c: N, d: O, e: N
Bases azotées et acides nucléiques
Q1:1, Q2:
un nucleotide est un nucléoside phosphate, Q3:
carbones 3' et 5', Q4: 3' OH e 5' P,
Q5: a, b, d, Q6: 32 marque le ADN
car il existe un atome de phosphore par liaison phosphodiester unissant
les désoxyribonucléosides du ADN. 35S marque l'nveloppe
protéique parce que le soufre est un constituants des acides
aminés(Cys, Met) de l'enveloppe protéique. Pas de S dans
le ADN et pas de Pdans
les protéines. Q7: a, c, e.
LIENS UTILES
- Protéines.
Contrôle type S3
- Acides
nucléiques. Contrôle type S3
- Protéines. Structure
et liaisons -
360 pages, 2018, ISBN : 978-9920-35-345-8 + DVD mis à jour + Assistance.
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