Contrairement aux animaux et à l'Homme, les plantes et les microorganismes sont capables de faire la biosynthèse (تخليق) de tous les acides aminés (الأحماض الأمينية) protéinogènes. Cette biosynthèse est assurée par deux voies; l'amination et la transamination.
La plupart des chimiotrophes, et les mammifères en particulier, ne peuvent synthétiser que 10 des 20 a. aminés: ces a. aminés sont dits acides aminés non essentiels.
Pour les 10 autres a. aminés, soit ils ne possèdent
pas les enzymes qui les catalysent, soit ceux-ci sont synthétisés
en quantité trop minime pour le bon fonctionnement de l'organisme.
Ces 10 a. aminés sont dits acides
aminés essentiels et doivent être apportés
par l'alimentation. Il s'agit d'acides aminés à chaînes ramifiées (Val, Ile, Leu)
ou comportant un noyau aromatiqur (Phe, Trp) (voir la
liste des . aminés). Les a.
aminés essentiels font appel à des alpha-cétoacides
(squelettes carbonés) dont seules les plantes sont capables de
faire la biosynthèse. Le chloroplaste possède des
enzymes nécessaires à leur formation.
Les plantes et certains microorganismes sont capables de synthétiser
les 20 a. aminés en utilisant, les oxydes d'azote ou l'ammoniac
comme source d'azote.
Contrairement aux sucres at aux acides gras dont le rôle essentiel est de fournir l'énergie
à la cellule, le premier rôle des a. aminés est la biosynthèse de protéines. La biosynthèse des a. aminés nécessite beaucoup d'ATP, comme indiqué
ci dessous:
acide aminé ........moles d'ATP consommé
glycine
................... 12
sérine ..................... 18
cystéine ....................19
alanine .................. 20
aspartate .............. 21
lysine .................. 50
isoleucine ............... 55
tyrosine
............... 62
phénylalanine
........... 65
tryptophane
........... 78
La
glycine qui est l'acide aminé le plus simple consomme le moins d'énergie. A l'inverse la biosynthèse des a. aminés aromatiques à structures cycliques complexes nécessite plus d'ATP.
Lieu de biosynthèse et exportation des a. aminés chez les
plantes.
Chez les plantes, les premiers a. aminés sont formés dans la racine. Leur distribution est assurée par la sève brute.
Le principal lieu de biosynthèse des a. aminés reste la feuille où la photosynthèse fournit directement les métabolites nécessaires aux transaminations
Biosynthèse
des acides aminés. Comment se fait-elle ?
La biosynthèse exige un squelette carbonnée et une source de groupements aminés
Origines
de la chaîne carbonée (squelette) des a. aminés
Les a. aminés sont tous constitués de chaîne carbonées et de groupement a-aminés. Le squelette carboné des a. aminés est fourni par des intermédiaires des grandes voies métaboliques (cycle de calvin, glycolyse,
voie des pentoses phosphate et cycle de Krebs)
Origine
du groupement alpha-aminé des a. aminés
Les a. aminés sont constitués d'un groupement a-aminé
et de 1 ou 2 groupement(s) aminé(s) supplémentaire(s) dans la chaîne latérale (radical). Ces groupements aminés trouvent leur origine dans l'ammoniac : NH3. L'ammoniac résulte
de la fixation de l'azote atmosphèrique (et de dérivés oxydés de l'azote) par des micro-organismes en symbiose ou non avec certaines plantes.
L'Azote gazeux est reformé suite à la décomposition par des bactéries dites dénitrifiantes des excréments de toutes sortes et les cadavres animaux et végétaux. N2 est ainsi retourné dans l'atmosphère. La boucle est ainsi bouclée.
2.
Transamination à partir du glutamate.
Dans la cellule, les acides cétoniques peuvent être transformés en a. aminés correspondants. Le glutamate joue un rôle prépondérant dans les réactions
de transamination. On commence par la biosynthèse du glutamate
car:
- c'est l'une des réactions qui permet d'introduire un groupement aminé au sein du métabolisme des a. aminés;
- ce composé va servir de donneur de groupement aminé à un grand nombre d'autres a. aminés, par des réactions de transamination.
En effet, le groupe aminé du glutamate peut être transféré
à divers acides a-cétoniques en formant les a. aminés
correspondants.
Le
tableau suivant résume les a. aminés que l'on obtient:
à partir du glutamate comme acide aminé 1 et d'un acide alpha-cétonique 1 ;
avec formation d'un acide aminé 2 et d'alpha-cétoglutarate comme acide alpha-cétonique 2.
| acide alpha-cétonique 1 | acide aminé 2 |
|---|---|
| oxaloacétate | Asp |
| pyruvate | Ala |
| a-céto-b-méthyl valérate | Ile |
| a-céto isovalérate | Val |
| phénylpyruvate | Phe |
| 4-hydroxyphényl pyruvate | Tyr |
| préphénate | arogénate (précurseur de Phe et Tyr) |
| 3-phosphohydroxy pyruvate | 3-phosphosérine |
Le
coenzyme de toutes les transaminases
est le Pyridoxal Phosphate (PLP) qui forme une base de Schiff avec une lysine du site actif.
Ces réactions de transamination permettent donc de fabriquer un grand nombre d'acide aminés courants. Cependant, dans le cas des a. aminés:
- Lysine, l'acide a-cétonique est instable et la lysine est synthétisée par une autre voie.
- Thréonine,
le rendement de la réaction est très faible car l'acide a-cétonique correspondant est un trés mauvais substrat de la thréonine transaminase.
Deux aminotransférases synthétisant l'aspartate et l'alanine avec le glutamate comme donneur de groupe aminé, ont été découvertes dans le chloroplaste. D'autres peuvent tranferer le groupe amine à partir de l'alanine pour former la plupart des a. aminés importants. D'autres aminotransférases sont des enzymes typiquement mitochondriales.
3. Deuxième incorporation d'ammoniac : formation de la glutamine à partir du glutamate par la glutamine synthétase.
Une seconde réaction clé dans l'assimilation d'ammoniac correspond à la formation de glutamine à partir de glutamate et d'ammoniac, réaction catalysée par la glutamine synthétase
dans le cas de la glutamine, le carboxylate du glutamate est phosphorylé
en g-glutamyl phosphate, qui est beaucoup plus réactif que le glutamate. L'attaque du groupement phosphate par un puissant nucléophile comme l'atome d'azote porté par l'ammoniac aboutit à la formation de la glutamine.
Contrairement à l'amination réductive de l'alpha-cétoglutarate catalysée par la GDH, cette transformation est caractérisée par une grande affinité pour NH4+. Ceci donne raison aux études
qui mettent en doute l'importance de la GDH dans l'assimilation du NH4+ chez les plantes.
Chez les plantes, la glutamine synthétase possède deux isoenzymes dont une est localisée dans les chloroplastes et l'autre dans le cytosol. D'autres isoenzymes ont été découvertes
dans les nodules. Toutes les isoenzymes sont constituées de 8 sous-unités
identiques de poids moléculaire compris entre 330 Kd et 380 Kd.
La glutamine synthétase de E. Coli est un excellent exemple pour souligner
la régulation à laquelle sont soumises la plupart des enzymes
qui interviennent dans la biosynthèse des a. aminés.
En effet cette enzyme est un oligomère de 12 sous-unités
identiques qui porte chacune non seulement un site actif mais également
des sites de fixation d'inhibiteurs allostériques:
parmi ces inhibiteurs, six possèdent un atome d'azote qui provient
du groupement aminé de la glutamine. L'effet inhibiteur est additif,
le degré d'inhibition étant d'autant plus élevé
que le nombre d'inhibiteur fixé est grand (rétro-inhibition
cumulative).
4.
Formation du glutamate à partir de la glutamine à par la
glutamate synthétase (GOGAT).
Il existe une autre voie d'amination réductive dans les chloroplastes
et le cytosol, de même que chez les cyanobactéries et dans
les nodules et qui est aussi présente chez de nombreuses bactéries.
Elle correspond au transfert sur l'alpha-cétoglutarate du groupe
amide de la glutamine. Cest une réduction irréversible catalysée
par la glutamine 2-cétoglutarate aminotransférase NAD(P)H-oxydante
(glutamate synthétase (GOGAT).
La GOGAT existe sous forme de deux isoenzymes. La première fonctionne avec la ferrédoxine réduite comme donneur d'électrons. L'autre travaille avec NAD(P)H + H+. Toutes deux seraient localisées dans les chloroplastes.
5.
Amidation
Etant l'amide la plus importante et vu sa formation
au cours de la réaction primaire (incoporation d'azote ammoniacal
dans le glutamate), la glutamine est impliquée dans la formation
d'amides. L'asparagine est le transporteur d'a. aminés le plus
important. Elle se forme chez les plante par la réaction catalysée
par l'asparagine synthétase.
Glutamine + Aspartate + ATP ----> Asparagine + Glutamate
+ AMP + PPi
L'asparagine synthétase a été isolée des cotylédons et des nodules
FAMILLES DES ACIDES AMINES
1.
Famille du glutamate (arginine, ornithine, proline)
Les enzymes impliquées dans la biosynthèse
de la proline, de l'ornithine et de l'arginine ont toutes été
mises en évidence chez les plantes. Cette biosynthèse montre
le nombre important d'étapes que peut nécessiter la biosynthèse
de certains a. aminés.
Le glutathion: cofacteur issu du glutamate.
a. Le glutathion est un tripeptide formé de glycine, de cystéine et de glutamate. Cependant, il a une particularité:
c'est le groupement carboxylique en position gamma de la chaîne
latérale du glutamate qui établit la liaison peptidique
avec la cystéine. C'est donc le gamma-glutamyl-cystéinyl-glycine.
b.
Le glutathion existe sous forme réduite ou oxydée. La forme
oxydée correspond à l'association de 2 molécules
de glutathion reliées par un pont disulfure (G-S-S-G). l'enzyme
qui catalyse cette réaction est la glutathion réductase :
G-S-S-G + NADPH + H+ <===> 2 G-SH + NADP+
c. L'une de ses fonctions biologiques est l'élimination de produits
dérivés de l'oxygène qui sont hautement réactionnels
et donc toxiques pour la cellule :
l'anion superoxyde O2°- est transformé en oxygène et peroxyde d'hydrogène par la superoxyde dismutase ;
puis le peroxyde d'hydrogène (H2O2)est éliminé par la catalase ou la glutathion peroxydase selon la réaction :
2 glutathion-SH + H-O-OH -----> glutathion-S-S-glutathion + 2 H2O
2. Famille de l'aspartate (thréonine, méthionine, lysine, isoleucine)
(plus de détail dans l'ouvrage de Richter page 363)
3. Famille du pyruvate (valine, leucine, isoleucine, alanine)
(plus de détail dans l'ouvrage de Richter p.366)
4. Famille de la sérine (gycine, sérine, cystéine)
(plus de détail dans l'ouvrage de Richter p.367)
5.
Famille du shikimate (a. aminés aromatiques)
La synthèse des autres a. aminés, notamment celle des a. aminés aromatiques, est extrèmement complexe, entre autre du fait qu'à partir d'un squelette carboné linéaire,
il y a cyclisation ou bien ramification. La première étape
de la biosynthèse de ces a. aminés fait intervenir :
un précurseur issu de la glycolyse : le phosphoénolpyruvate ;
un précurseur issu de la voie des pentoses phosphate : l'érythrose-4-phosphate. Il
s'ensuit une voie commune qui aboutit à la formation du shikimate
(la shikimate déshdrogénase
joue un grand rôle) puis du chorismate. C'est à partir de ce dernier intermédiaire commun que les voies se séparent
pour former :
d'une part la phénylalanine et la tyrosine. La biosynthèse du tryptophane est sans doute la plus complexe de tous les a. aminés. Elle fait intervenir une molécule impliquée dans la biosynthèse
de nombreuses autres molécules dont l'histidine : le 5-phosphoribosyl
1-pyrophosphate (PRPP).
Aussi, la glutamine et/ou le glutamate interviennent dans la biosynthèse
des 3 a. aminés aromatiques.
- Ionisation des acides aminés, texte Ar
- Ionisation des a. aminés. Exercices
- Ionisation des a. aminés. Exercices
- QCM-protéines 1
- QCM-protéines 2
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