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Enzyme RNA polymerase

Interactions entre une enzyme et ses activateurs
المنشطات في التحفيز الإنزيمي

L'effet des activateurs enzymatiques (منشطات الإنزيمات) reversibles sur une enzyme est tributaire des complexes que celle-ci forme avec ces modulateurs. Un activateur tend à augmenter l'activité de l'enzyme (catalyseur biologique) de différentes façons.
The reversible effect of enzyme activators depends on the complexes the enzyme forms with these modifiers. The activator tends to increase the activity of the enzyme (biological catalyst) in different proportions

يعتمد تأثير المنشطات الإنزيمية الانعكاسية على المعقدات التي يشكلها الإنزيم مع هذه المعدلات. يميل المنشط إلى زيادة نشاط الإنزيم (المحفز البيولوجي) بنسب مختلفة

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INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME (E)-SUBSTRAT (S)- ACTIVATEURS (A)

French	Arabic	English
Activateurs des enzymes	منشطات الإنزيمات	Enzyme activators

Fixation de l'activateur avec la même affinité sur les formes d'enzymes libre (E) et complexée (ES). Activateur à combinaison indépendante
Dans le cas d'un activateur (A) à combinaison indépendante, la fixation de A sur une enzyme (E) en présence d'un substrat (S) peut être décrite par le schéma:

Interactions Enzyme - activateurs

Equation de vitesse.
Les complexes productifs sont ES ( v = k.(ES)) et ESA (v' = k'.(ESA))
Ks = (E)(S)/(ES) entraine (E) = Ks.(ES)/(S),
KA = (E)(A)/(EA) entraîne (EA) = (E)(A)/KA soit (EA) = Ks.(ES)((A)/(S).KA en remplaçant (E) par sa valeur précédente,
KmS = (EA)(S)/(ESA) entraîne (EA) = KmS.(ESA)/(S)
KmA = (A)((ES)/(ESA) entraîne (ESA) = (A)(ES)/KmA,
D'autre part on a: (ET) = (E) + (ES) + (EA) + (ESA) ; v = k.(ES); v' = k'.(ESA)
v/Vmax = k.(ES)/k.(ET) et v'/V'max = k'.(ESA)/k'.(ET)
En considérant les égalités Ks = KmS et KA = KmA, v= Vmax.1/[1 +Ks/(S) + (A)/KA + Ks.(A)/(S).KA]
v = Vmax.1/[1 + Ks/(S) + (A)/KA [1 + Ks/(S)]] = Vmax.1/[(1 + Ks/(S))(1 + (A)/KA)]
Divisons numérateur et dénominateur par (1 + (A)/KA): v = Vmax. [KA/(KA + (A))]/[1 + Ks/(S)]

De même: v' = V'max.1/[1 + KA/(A) + Ks/(S) + KA.Ks/(A).(S)],
soit v' = V'max.[(A)/((A) + KA)]/[1 + Ks/(S)]
La vitesse aller de la réaction sera Va = v + v',
soit:

vitesse de la réaction

Trois cas peuvent être considéeés:

Activateur total (Vmax = 0)
Cette situation correspond au cas où l'enzyme est totalement inactive en absence de l'activateur (activateur total). Le complexe binaire ES est non productif. On aura: Va = [V'max.(A)/[(A) + KA]][1/(1 + KS/(S)]
ou Va = V'max.1/[1 + KA/(A) + Ks/(S) + KA.Ks/(A)(S)]
Une fois la concentration en substrat devient saturante Ks/(S) tend vers zéro. et l'équation de la vitesse devient: Va = V'max.[(A)/((A) + KA)]. La représentation Va = f(A) est une branche d'hyperbole

Activateur partiel (Vmax et V'max sont différentes de zéro).
Cette situation est celle d'un activateur partiel où les complexes ES et ESA sont tous deux productifs (activateur total: seul le complexe ESA est productif).
Les courbes Va = f((A)) des activateurs toal et partiel peuvent être représentées selon la figure suivante:

activateurs indépendants

Représentations graphiques et détermination des paramètres Ks, KA, V'max. Cas d'un ativateur total.
L'équation de vitesse d'un activateur total à combinaison indépendante est:
Va = V'max.1/[1 + KA/(A) + Ks/(S) + KA.Ks/(A)(S)].
Les représentations graphiques 1/Va = f(1/(S)) (faisceaux de droites faisant intersection sur l'axe des abscisses) permettent de déterminer Ks. Les point d'intersection des droites avec l'axe des ordonnées (bx) sont fonction de la (A). Le tracé d'un diagramme secondaire liant les points d'intersections (bx) des droites avec l'axe des ordonnées et 1/(A) permet de connaître la valeur de V'max (voir courbes).

enzymes. Activation totale

Fixation de l'Activateur sur le substrat
L'enchaînement réactionnel pris en considération est du type:
S + A<---> SA (constante Ka), SA + E<---> ESA (constante KaS), ESA <---> EAP ----> EA + P. L'étape EAP ---> EA + P a comme constante de vitesse k3.
Ce type d'activation est rencontré chez plusieurs enzymes réagissant avec des substrats phosphorylés où le véritable substrat semble être le complexe Substrat-Métal (Mg++, Mn++,...). Cest le cas des réactions concernant les di- et trinucléotides.
La formation du complexe SA modifie considérablement les concentrations de substrat libre et d'activateur libre

Equation de vitesse.
Ka = (A)(S)/(SA) d'où: (SA) = (A)(S)/Ka
KaS = (E)(SA)/(ESA) d'où: (E) = (ESA).KaS/(SA) ou (E) = (ESA).KaS.Ka/(A)(S) en remplaçant (ES) par sa valeur.
v = k3.(ESA) et Vmax = k3.(ET) avec (ET) = (E) + (ESA).
v/Vmax = (ESA)/(ET) d'où v = Vmax.1/[1 + KaS.Ka/(A)(S)]

Activation enzymatiques. Interactions

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