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Peroxydases. Etude de la structure par Rastop


Ce projet d'étude de la relation Structure-Fonction des molécules est consacré à la peroxydase du raifort sous sa forme complexée à l'acide benzhydrozamique, un faux-substrat (fichier 2atj, disponible sur le répertoire 'Mecules data' du CD istribué au étudiants S5).

Les peroxydases sont des oxydoréductases très abondantes chez les plantes et d'autres organismes vivants. En plus d'autres fonctions, les peroxydases des plantes jouent un rôle important dans la croissance en agissant sur le taux de l'acide indole acétique (AIA).


Quelques informations sur les peroxydases

Les peroxydases sont des protéines héminiques

peroxydases. porphyrine

L'étude classique du modèle (fichier 2atj, auteurs A.Henriksen et Coll., Protein Data Bank) d'une peroxydase du raifort permet aux étudiants de découvrir la structure de l'enzyme, avec une partie non protéique plane L'hème caractérisée par la présence d'un Fe III (donc en réalité hémine et non hème) au centre d'une porphyrine. Cette structure est à rapprocher de celle des globines étudiées par ailleurs. Il y a également 2 ions Ca++


Cas de la peroxydase de plantes complexée avec un faux substrat : fichier 2atj
Title: Recombinant Horseradish Peroxidase Complex With Benzhydroxamic Acid
Acide benzhydroxamique

Compound: Mol_Id: 1; Molecule: Peroxidase C1A; Chain: A, B; Synonym: Horseradish Peroxidase C1A, Hrp C; Ec: 1.11.1.7; Engineered: Yes
Authors: A. Henriksen, D. J. Schuller, M. Gajhede
Exp.Method: X-ray Diffraction
Classification : Oxidoreductase
EC Number : 1.11.1.7 (Peroxidase)
Source: Armoracia rusticana
Primary citation: Henriksen, A., Schuller, D. J., Meno, K., Smith, A. T., Welinder, K. G., Gajhede, M.: Structural Interactions between Horseradish Peroxidase C and the Substrate Benzhydroxamic Acid Determined by X-Ray Crystallography Biochemistry 37 pp. 8054 (1998


Les interactions structurales entre l'hémine (Hème) et son environnement protéique
- L'hémine est dans une poche limitée surtout par des résidus d'acides aminés hydrophobes Phe, Ala, Gly, Ile, Leu...) mais avec His 42, His 170 et Arg 38 qui dirigent chacun leur groupement polaire vers le noyau héminique (structure JMOL des acides aminés).

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Peroxydases, Structure par Rastop