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Structure tridimensionnelle de l'hémoglobine (خضاب) en relation avec sa fonction comme révélée par Rastop


L'hémoglobine (structure quaternaire alpha 2-Béta 2) tient sa fonction de transporteur d'oxygène à sa structure, particulièrement aux acides aminés de sa structure primère.


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English

Arabic

Hémoglobine
Hemoglobin
 خضاب، هيموغلوبين
Hème
Heme
يحمور، هيم

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- Préambule
----> LIENS UTILES

----> VIDEO DE L'HEMOGLOBINE (Fr)


L'hémoglobine, de structure 'alpha 2- béta 2' présente un site actif contenant des acides aminés comme l'histidine. D'autres acides aminés jouent aussi un rôle important dans la fonction de transport d'oxygène comme le démontre les mutations et la relation structure-fonction.

11/ L'image suivante montre une liaison électrostatique entre certains acides aminés de la chaîne béta de la déoxyhémoglobine. La liaison est indiquée entre His146 et Asp94. Contrairement à l'état oxygénée de la molécule, l'Histidine His146 de la chaîne béta est protonée dans l'état déoxygénéee. Son pK est élevé à cause de la proximité de l'Asp94 chargé négativement (Fig. 1). Pour faire cette comparaison, ouvrire par RasTop, dans deux fenêtres juxtapposées, le fichier de l'hémoglobine désoxygénée (1A3N) et celui de l'hémoglobine oxygénée (1HHO, http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1HHO).

Hémoglobine. Relation structure-fonction
Image complète

Fig. 1

12/  L'image suivante montre des liaisons hydrogène entre les chaînes polypeptidiques alpha et béta. Deux liaisons sont indiquées. La première liaison hydrogène est constituée entre Asp99 (chaîne béta) et Tyr42 (chaîne alpha). Cette relation existe dans l'état déoxygénée de l'hémoglobine. Elle est rompue lors de la transition à l'état oxygéné (Fig.2).

Pour arriver à visualiser cette état (contact entre une chaîne alpha (ici A) et une chaîne béta (ici D), on peut procéder par:

- selection de la chaîne A qu'on colore en rouge sous l'aspect 'stick': saisir dans la boîte des commandes successivement: select:a (OK) --> color red --> stick
- selection de la chaîne D qu'on colore en jaune sous l'aspect 'stick': saisir dans la boîte des commandes successivement: select:d (OK) --> color yellow --> stick

On peut aussi spprimer dans le fichier de la molecule les chaînes C et B puis exporter le resulta sous forme d'un script qu'on ouvrira après par RasTop.

A l'état déoxygéné, il n'existe aucune liaison entre Asn102 (chaîne beta) et Asp94 (chaîne alpha). La distance de 4.82A les séparant est grande pour permettre cette liaison. Cependant, ces résidus montrent une interaction à l'état déoxygéné de l'hémoglobine (Fig.3). mso-ansi-language:

hemoglobine. Chaînes

Fig. 2


hemoglobine. Site actif

Fig. 3


SUITE SUR HEMOGLOBINE PAR RASTOP ....




HEMOGLOBINE. STRUCTURE PAR RASTOP, SUITE


13/  Des mutations peuvent avoir lieu sur l'hémoglobine altérant sa fonction de fixation de l'oxygène. Ces mutations conduisent à des substitution d'acides aminés par d'autres (les differents acides aminés par JMOL). Sur cette image, les deux chaînes alpha sont colorées en jaune et en orange. Les sous-unités béta sont en bleu et 'bleu ciel'. L'acide aminé Glu6 des chaînes béta (coloré en vert) peut être substitué par un autre acide amine Val (valine) suite à une mutation conduisant à l'anémie ('sickle cell anemia'). Pour l'hemoglobine mutée, l'acide aminé Val6 interagit avec les acides aminés Phe85 (couleur magenta) et Leu88 (couleur pourpre) d'une autre molécule d'hemoglobine à l'état déoxygéné. Sur cette image l'acide aminé 6 (vert) de la chaîne béta ne se trouve pas à proximité des acides aminés Phe85 ou Leu88 pour une molécule d'hemoglobine seule.

Hémoglobine. Relation structure-fonction


Vidéo sur l'Hémoglobine



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