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L'étude
de la structure tridimensionnelle (3D) d'un complexe peroxydase-faux
substrat par les programmes Rastop et JMOL, permet de localiser les
acides aminés les plus importants dans la catalyse (réagissant
avec le ligand) et/ou le groupement prosthétique qui est une
porphyrine (4 noyaux pyrrols en cercle) liée à un atome
de fer sous forme ferrique.
La première partie du TP a été consacrée
à l'étude de la cinétique
de la peroxydase des folioles du palmier dattier et la détermination
du mécanisme de catalyse.
Partie 2. Peroxydase. Etude de la relation structure-fonction par visualisation tridimensionnelle à l'aide des programme Rastop et JMOL
Préambule
Le programme RasMol est utilisé dans ce TP pour visualiser dans les structures enzymatiques, Afin de comprendre le mode d'utilisation, les recommandations incluses dans le CD distribué aux Etudiants, sont à prendre en considération.
Peroxydases
L'étude classique du modèle (fichier 2atj, auteurs A.Henriksen et Coll., Protein Data Bank) d'une peroxydase du raifort permet aux étudiants de découvrir la structure de l'enzyme, avec une partie non protéique plane l'hème caractérisée par la présence d'un Fe III (donc en réalité hémine et non hème) au centre d'une porphyrine.
Cette structure est à rapprocher de celle des globines étudiées par ailleurs. Il y a également 2 ions Ca++
Cas de la peroxydase de plantes complexée avec un faux substrat : fichier 2atj
Title:
Recombinant Horseradish Peroxidase Complex With Benzhydroxamic Acid
Compound: Mol_Id: 1; Molecule: Peroxidase C1A; Chain: A, B; Synonym:
Horseradish Peroxidase C1A, Hrp C; Ec: 1.11.1.7; Engineered: Yes
Authors: A. Henriksen, D. J. Schuller, M. Gajhede
Exp.Method:
X-ray Diffraction
Classification : Oxidoreductase
EC Number : 1.11.1.7 (Peroxidase)
Source:
Armoracia rusticana
Primary citation: Henriksen, A., Schuller, D. J., Meno, K., Smith, A.
T., Welinder, K. G., Gajhede, M.: Structural Interactions between Horseradish
Peroxidase C and the Substrate Benzhydroxamic Acid Determined by X-Ray
Crystallography Biochemistry 37 pp. 8054 (1998
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