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Les enzymes, catalyseurs biologiques, sont essentielles pour la vie. Connaître comment elles assurent la catalyse renvoie à l'élucidation de leurs mécanismes, sans oublier que cela se passe par le contact du substrat avec l'enzyme à travers quelques acides aminés qui constituent le 'site actif'. Dans le cas de plusieurs substrats, le suivi de la catalyse homogène permet d'élucider en détail le comportement de l'enzyme et déterminer les paramètres cinétiques correspondants.
1. ENZYMES. CATALYSEURS BIOLOGIQUES
1.1.
ENZYMES. CATALYSEURS
BIOLOGIQUES. GENERALITES
Localisation
des enzymes, nombre d'enzymes purifiées et impact des techniques.
1.2.
SITE
ACTIF ET STRUCTURE FONCTIONNELLE DES ENZYMES
1.2.1. Site
actif
1.2.2.
Structures
fonctionnelles des enzymes (s.tertiaire, s.quaternaire)
* MECANISMES MOLECULAIRES DE LA CATALYSE
1.
Effet
de positionnement et de proximité
2.
Catalyse
covalente (exemple Chymotrypsine)
1.3.
INTERACTION
MOLECULAIRE ENZYME-SUBSTRAT......QCM
enzymo
1.3.1. Formation
de complexe enzyme-substrat (ES)
1.3.2.
Cinetique
enzymatique et équation de Michaelis-Menten
1.3.4. Expressions de l'activité enzymatique
1.3.5. Inhibition par excès de substrat.
1.5.2.
Fixation
de l'activateur sur le substrat
1.5.2.1.
Equation
de vitesse.
1.4.1.
Fixation
de l'inhibiteur sur la forme libre de l'enzyme (E). I.Compétitif
1.4.1.1. Etablissement
de l'équation de vitesse.
1.4.1.2.
Représentations
graphiques
1.4.2. Fixation
de l'inhibiteur sur la forme d'enzyme complexée avec le substrat
(ES). I.Incompétitif
1.4.2.1. Equation
de vitesse.
1.4.2.2.
Représentations
graphiques
1.4.3.
Fixation
de l'inhibiteur avec des affinités différentes sur les formes
libre (E) et complexée (ES) de l'enzyme (Ki><Ki'). I.Mixte
1.4.3.1. Equation
de vitesse.
1.4.3.2.
Représentations
graphiques
1.4.4.
Fixation
de l'inhibiteur avec les mêmes affinités sur les formes libre
(E) et complexée (ES) de l'enzyme (Ki = Ki'). I. Non compétitif
1.4.4.1.
Equation
de vitesse.
1.4.4.2. Représentations
graphiques
1.4.5.
Exemples
et applications des inhibiteurs
1.4.5.1.
Exemples
et application d'inhibiteurs compétitifs.
1.4.5.2. Exemples
et application d'inhibiteurs irréversibles.
1.5.
INTERACTIONS
MOLECULAIRES ENZYME (E)-SUBSTRAT (S)-ACTIVATEUR
(A)
1.5.1.
Fixation
de l'activateur avec la même affinité sur les formes d'enzymes
libre (E) et complexée (ES). Activateur à combinaison indépendante
1.5.1.1.
Equation
de vitesse.
Activateur
total (ES non productif) / Activateur
partiel (ES et ESA productifs)
1.5.1.2.
Représentations
graphiques. Cas d'un activateur total
1.6.1. Généralités
1.6.2. Moyens de détermination des mécanismes de catalyse des réactions enzymatiques à plusieurs substrats.
1.6.2.1. Utilisation des analogues de substrats.
1.6.2.2. Utilisation des modes d'inhibition par les produits de la réaction (Règles de Cleland, 1963).
1.6.2.3. Utilisation d'autres méthodes. Exemple de la Dialyse à l'équilibre.
1.6.3. principaux types de mécanismes de catalyse des réactions à deux substrats.
1.6.3.1. Mécanismes de catalyse aléatoires.....................................EXERCICES ....... EXAMENS ..
1.6.3.1.1. Mécanisme de catalyse au hasard, fixation dépendante.
1.6.3.1.2. Mécanisme de catalyse au hasard, fixation indépendante.
1.6.3.2.
Mécanismes
de catalyse ordonnés...........EXERCICES
......
EXAMENS
..
1.6.3.2.1. Mécanismes
séquencés.
.
1.6.3.2.2.
Mécanismes Theorell-Chance.
1.6.3.3. Mécanismes
Ping-Pong .......Travail
Pratique .....EXERCICES
.....
EXAMENS
.
1.7.
ENZYMES
ALLOSTERIQUES.....................................
EXAMENS
..
1.7.1.
Comportement cinétique des enzymes allostériques.
1.7.2. Effet
de désensibilisation.
1.7.3. Nature
oligomérique des enzymes allostériques.
1.7.4.
Modulations
allostériques de types K et V.
1.7.4.1. Enzymes
allostériques du système K (plus fréquentes).
1.7.4.2. Enzymes
allostériques du système V (plus rares).
1.7.5.
Interprétations moléculaires des modulations allostériques.
1.7.5.1. Modèle de coopérativité
de Hill (1909).
1.7.5.2. Modèle de Monod, Wymann et
Changeux (MWC).
1.7.5.3. Modèle de Koshland
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