L'hémoglobine (structure quaternaire alpha 2-Béta 2) tient sa fonction de transporteur d'oxygène à sa structure, particulièrement aux acides aminés de sa structure primère.

9/ Pour mesurer les distance (en A) en tre deux atomes, il fau activer le bouton de mesure (Monitor) ( 23e. boton de la deuxième rangée de la fenêtre RasTop). Ensuite, faire un clic sue les deux atomes concernés par la mesure. On peut effacer cette mesure en faisant clic à nouveau sur les deux atomes. Ne pas oublier de désactiver le bouton après les mesures.

d'une autre manière, on peut saisir la commande  'set picking monitor' dans la boîte des commandes RasMol puis appuyer sur les deux atomes impliquées dans la liaison qui vous interesse.  Dans le cas de l'hémoglobine, on cible l'atome d'azote des côtés des Histidines les plus proches de L'hème (Histidine proximale (His92) et Histidine distale (His63).
Ainsi, on note que la distance entre l'Histidine proximale et la molécule du fer est de 2,26A. Elle est de 4,22A pour l'Histidine distale. Ceci signifie que His92 (Histidine proximale) est en contact avec le fer, alors qu'entre His63 (Histidine distale) et le fer existe un espace qui sera occupé par l'oxygène moléculaire qui réagit avec l'hémoglobine. On obtient l'mage correspondant à la figure 1.

figure 1

Cette interaction peut être représentée autrement en visualisant L'hème sous format 'spacefill' (Fig. 3).

Pour mieux montrer l'environnement hydrophobique, on peut représenter les acides aminés non polaires entourant L'hème sous format spacefill (Fig 4).

figure 2

figure 3

figure 4

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