Enzymes michaeliennes et enzymes allostériques. QCM
أنزيمات ميكايليس و أنزيمات الموقع الآخر
Les
enzymes michaeliennes (de Michaelis) sont caractérisées par une cinétique en présence du substrat sous forme de branche d'hyperbole. Les inhibiteurs réversibles sont de 4 types.
Les enzymes allostériques intervenant dans la régulation
présente un site régulateur en plus du site actif. Un grand nombre d'enzymes allostériques sont caractérisées
par une cinétique sous forme de sigmoïde en présence des substrats et des effecteurs. Les coenzymes sont omportantes pour les enzymes
Faire les QCM d'abord et regarder plus de détails sur les réponses ensuite.
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Enzyme, site actif, catalyse biologique | أنزيم، موقع نشيط، تحفيز بيولوجي | Enzyme, active site, biological catalysis |
Enzymes michaeliennes | أنزيمات ميكايليس | Michaelis enzymes |
Enzymes allostétiques | أنزيمات الموقع الآخر | Allosteric enzymes |
QUESTION 1. Choisir l'information fausse concernant les enzymes:
(Une enzyme ne se lie quà un seul substrat)(!Les enzymes ne peuvent pas rendre possible une réaction endergonique)(!Une enzyme présente une spécificité absolu pour un type de réaction)(!Les enzymes sont codées par le génome)
QUESTION 2. Choisir l'information fausse
(!FAD et le PP sont des exemples de coenzymes covalents)(NADPH est un coenzyme covalent qui intervient principalement dans
l'anabolisme)(!Un coenzyme stoechiométrique est lié à son
apoenzyme par une liaison faible, qui se brise et se reforme à
chaque fois que lenzyme va catalyser la transformation d'un
substrat en produit)(!La biotine est un coenzyme covalent)
QUESTION 3. Choisir l'information vraie
(!Pour assurer une calyse efficace, les enzymes doivent être
présentes dans des quantités voisines de celles des
substrats)(!La catalyse enzymatique provoque des changement sur le bilan thermodynamique de la réaction catalysée)(La catalyse enzymatique permet daccélérer la
cinétique dune réaction en abaissant lénergie
dactivation)(!Les enzymes ne peuvent catalyser qu'une seule fois la réaction
substrat -> produit sans se dégrader)
QUESTION 4. Choisir l'information fausse relative à
la nicotinamide adénine dinucléotide
(!Les composés comprenant une structure quinonique absorbent
spécifiquement la lumière autour de 340 nm )(!La forme NADH est la forme réduite du nicotinamide adénine
dinucléotide, se présentant sous forme quinonique)(!La partie réactionnelle du NAD+ est sa structure nicotinamide)(La forme NAD+ est la forme présentant un déficit
délectron, utilisé comme cofacteur dans les réactions
d'oxydations de l'anabolisme)
QUESTION 5.Choisir l'information vraie relative aux enzymes
(La vitesse initiale dune enzyme
michaelienne dépend de la concentration en enzyme et en substrat)(!L'activation des enzymes michaelienne nécessite la
présence de cofacteurs)(!Les coenzymes participent à la fixation du substrat sur
l'enzyme)(!Les acides aminés de contact sont localisés aux extrémités
N terminalr et C terminal de la séquence protéique de
l'enzyme)
QUESTION 6. Choisir l'information vraie relative à la constante de Michaelis (Km) des enzymes(! Km est une grandeur sans unité)(!Plus Km est élevé plus laffinité de l'enzyme pour le substrat est grande)(La concentration en substrat qui permet d'atteidre la moitié de la vitesse maximale - Vmax - de la réaction représente la constante de Michaelis de l'enzyme)
QUESTION 7. Choisir l'information fausse relative aux enzymes et coenzymes(Les holoenzymes sont composées d'une partie non protéique)(!NAD+/NADH est un cofacteur stochiométrique)
QUESTION 8. Soit une enzyme - E -. Le tableau suivant indique les vitesses (expriméess
en µmol/min/mg de proteines) de la réaction enzymatique
en fonction de la concentration en substrat - S - mesurées en
absence et en présence de 0,01 M d'un inhibiteur - I -. Choisir
l'information vraie correspondant à l'action de cet inhibiteur
(!Les complexes qui peuvent se former sont : ES, EI, EIS)(!L'inhibiteur est un inhibiteur non compétitif)(!Linhibition peut être levée en augmentant la
concentration en substrat)(Ce type d'inhibition diminue la constante de dissociation
du complexe ES d'un facteur [1 +[I]/Kmi] et dminue la vitesse maximale - Vmax - du même facteur)
[S] en mM | Vi sans inhibiteur | Vi avec inhibiteur |
0,2 | 0,125 | 0,1 |
0,5 | 0,2 | 0,143 |
1 | 0,25 | 0,167 |
QUESTION 9. Choisir l'information vraie relative aux enzymes allostériques
(!Plasmide linéaire, plasmide superenroulé
et plasmide relaché)(!Les enzymes allostériques ont un nombre de protomère
pair)(Certaines enzymes allostériques
peuvent montrer une cinétique michaelienne en présence
du substrat S)(!Les enzymes allostériques n'ont pas besoins de cofacteurs, ils utilisent des effecteurs allostériques)
QUESTION 10. Choisir l'information fausse relative aux enzymes allostériques(L'allostérie ne concerne que les enzymes, et implique une structure quaternaire)(!Les enzymes allostériques ont nécessairement un axe ou un plan de symétrie)(!Les enzymes allostériques catalysent très souvent une étape essentielle d'une voie métabolique)(!Si on détruit le site allostérique d'une enzyme - et uniquement ce site -, cette enzyme se comportera comme une enzyme classique en suivant le modèle michaelien)
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DETAILS DES REPONSES
Q1 : SELON
SPECIFICITE ETROITE OU LARGE, L'ENZYME PEUT FIXER UN SEUL OU PLUSIEURS
SUBSTRATS. Les enzymes sont des protéines codées par le
génome. Il y'a plusieurs types de spécificité (large,
étroite, absolue, ..).
Q2 : NADPH EST UN COENZYME NON COVALENT (COSUBSTRAT). La biotine
est un coenzyme covalent. NADPH est un coenzyme stoechiométrique
Q3 : LES ENZYMES ABAISSENT L'ENERGIE D'ACTIVATION. Les enzymes
sont efficaces même lorsqu'elles sont présentes en très
faible quantité
Q4 : NAD+ UTILISE DANS REACTIONS D'OXYDATION DU CATABOLISME.
Le NAD+ est utilisé dans les réactions doxydations
du catabolisme
Q5 : LA VITESSE INITIALE DEPEND DES CONCENTRATIONS DE L'ENZYME
ET DU SUBSTRAT. Les coenzymes interviennent dans la réaction
enzymatique.
Ce sont les AA indifférents qui sont localisés aux extrémités
Nter et Cter de la séquence protéique de lenzyme.
Dans les enzymes michaéliennes il y a les apoenzymes qui nécessitent
un cofacteur pour sactiver et les autres qui utilisent des cofacteurs
stochiométrques ou qui nen utilisent pas
Q6 : Km CORRESPOND A Vmax/2 DANS V= f((S)). Km s'exprime e, mole/L
(unité de cencentration en substrat). Plus Km est faible est
plus laffinité de lenzyme pour le substrat est forte
Q7 : LES HOLOENZYMES, DIFFERENTS DES HETEROENZYMES, NE CONTIENNENT
PAS DE PARTIES NON PROTEIQUES
Q8 : I EST INHIBITEUR INCOMPETITIF. Le tracé de la courbe
1/v = f(1/(S)) est comme suivant
Dans ce type dinhibition, linhibiteur se fixe uniquement
sur la forme de l'enzyme complexée avec le substrat (ES) pour
former ESI, complexe ternaire non déplaçable par substrat.
La fixation de l'inhibiteur sur le complexe ES va augmenter laffinité
du substrat pour l'enzyme et donc diminuer la constante de dissociation
donc Ks<Ks.
Q9 : IL EXISTE QUELQUES ENZYMES ALLOSTERIQUES PRESENTANT UNE
CINETIQUE v= f ((S)) MICHAELIENNE (ENZYMES DU SYSTEME V). Un cofacteur
est utilisé dans la réaction enzymatique alors quun
effecteur régule lenzyme sur son site de régulation.
Le nombre de protomères n'est pas forcément pair, du moment
quun axe de symétrie est conservé
Q10 : L'ALLOSTERIE PEUT CONCERNER LES PROTEINES NON ENZYMATIQUES
COMME L'HEMOGLOBINNE PAR EXEMPLE. Lallostérie (variation
de conformation de certaines protéines en réponse à
la fixation dun substrat ou dun effecteur) ne concerne pas
que les enzymes mais bien dautres molécules (transporteurs,
canaux, pompes, ..)
تقويم ذاتي مع التوقيت و التنقيط
Contrôle d'autoévaluation, temporisé, noté
et commenté
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